Síntesis de colágeno

Por Dr. Ananya Mandal, MD

Los aminoácidos en la formación de colágeno

El colágeno contiene aminoácidos específicos: glicina, prolina, Hidroxiprolina y arginina. Estos aminoácidos tienen un arreglo regular en cada una de las tres cadenas de estas subunidades de colágeno.

La secuencia a menudo sigue el patrón de Gly-Pro-X o Gly-X-Hyp, donde X puede ser cualquiera de varios otros residuos de aminoácidos.

Prolina o hidroxiprolina constituyen aproximadamente 1/6 de la secuencia total. Glicina (Gly) se encuentra en casi cada tercer residuo. Glicina representa 1/3 de la secuencia de lo que significa que aproximadamente la mitad de la secuencia de colágeno no es glicina, prolina o hidroxiprolina. Prolina (Pro) hace el 17% de colágeno.

El colágeno también tiene dos raros derivados aminoácidos que no se insertan directamente durante la traducción. Estos aminoácidos se encuentran en ubicaciones específicas en relación con la glicina y son modificados post-translationally por enzimas diferentes, los cuales requieren vitamina C como cofactor.

Hidroxiprolina se deriva de la prolina e hidroxilisina derivados de lisina. Dependiendo del tipo de colágeno, un número variable de hydroxylysines es glicosiladas (en su mayoría con disacáridos adjuntos).

Además, la repetición regular y alto contenido de glicina se encuentra en sólo unos pocos otros fibrosos proteínas, como la fibroína de la seda. En seda 75-80% es - Gly-Ala-Gly-Ala-con 10% serina y de la elastina es rico en glicina, prolina y alanina (Ala), cuyo lado es un grupo metilo pequeño, inerte.

Contenido de glicina alta no se encuentra en las proteínas globulares excepto en secciones muy cortas de su secuencia. Porque la glicina es el aminoácido más pequeño con ninguna cadena lateral, juega un papel único en proteínas estructurales fibrosas. Cortisol estimula la degradación del colágeno (piel) en los aminoácidos.

Formación de colágeno tipo I

Tipo I es de colágeno el colágeno más abundante en el cuerpo.

Dentro de la célula

  1. Durante la traducción, dos tipos de cadenas de péptidos se forman en los ribosomas en el retículo endoplasmático rugoso (RER). Estas son llamadas las cadenas alfa-1 y alfa-2. Estas cadenas de péptidos (conocidas como preprocollagen) con péptidos de registro en cada extremo y un péptido señal.
  2. El preprocollagen luego se libera en el lumen del RER. A partir de entonces los péptidos señal son hendidos dentro del RER y las cadenas de péptidos ahora se llaman cadenas pro-alpha.
  3. La hidroxilación de los aminoácidos lisina y prolina se produce dentro del lumen. Este proceso es dependiente de ácido ascórbico (vitamina C) como cofactor. Se produce más glicosilación de residuos específicos hidroxilisina.
  4. Triple estructura helicoidal está formada dentro del retículo endoplasmático de cada dos cadenas de alfa-1 y una cadena de alfa-2. Esto se llama procollagen.
  5. Procollagen es transportado en el aparato de golgi, donde se empaquetan y secretada por exocitosis.

Fuera de la célula

  1. Una vez fuera de la célula, los péptidos de registro son hendidos y tropocollagen está formado por procollagen peptidasa.
  2. Estas moléculas de tropocollagen se reúnen a fibrillas de colágeno de forma, a través de reticulación covalente por la lisil oxidasa que une residuos hidroxilisina y lisina. Forma múltiple de fibrillas de colágeno en las fibras de colágeno.
  3. Colágeno puede asociarse a las membranas celulares a través de varios tipos de proteína, incluyendo la fibronectina e integrina.

Trastornos de la síntesis de colágeno

Como se desprende de los pasos de la síntesis de colágeno, vitamina C constituye un componente importante del proceso. Deficiencia de vitamina C causa escorbuto, una enfermedad grave y dolorosa en la que el colágeno que se sintetiza es defectuoso y no produce fuertes de los tejidos conectivos. Esto lleva a sangrado y peeling encías, pérdida de dientes, decoloración y no cicatrizan las heridas de la piel.

Antes del siglo XVIII, esta condición era notoria entre expediciones naval y militar de larga duración durante la cual los participantes fueron privados de alimentos que contienen vitamina C.

Además, ciertas enfermedades autoinmunes como el lupus eritematoso sistémico o artritis reumatoide pueden ocurrir donde el sistema inmunológico del cuerpo percibe el colágeno como extranjeros y los ataques y se degrada el colágeno en el cuerpo. Algunas bacterias y virus también destruyen las fibras de colágeno en el cuerpo o interfieran con su producción.

Revisado por abril Cashin-Garbutt, BA Hons (Cantab)

Fuentes

  1. http://www.Biochem.wisc.edu/faculty/Raines/Lab/PDFs/Shoulders2009a.pdf
  2. http://www.biochemj.org/BJ/260/0463/2600463.pdf
  3. http://www.springerlink.com/content/jpwre2yqeywjla28/
  4. http://www.cliniccare.com.au/Documents/stimulation-of-Collagen-Synthesis.pdf
  5. http://JCB.rupress.org/content/25/1/69.Full.pdf

Leer más

Last Updated: Oct 4, 2012

Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | العربية | Dansk | Nederlands | Finnish | Ελληνικά | עִבְרִית | हिन्दी | Bahasa | Norsk | Русский | Svenska | Magyar | Polski | Română | Türkçe
Comments
The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
Post a new comment
Post