Por Dr Alex Matos, MD
Colágeno é uma proteína composta por aminoácidos, que por sua vez são construídos de carbono, oxigênio e hidrogênio. Colágeno contém aminoácidos específicos-glicina, prolina, hidroxiprolina e arginina.
Colágeno torna-se cerca de 30% das proteínas dentro do corpo. Estas são estruturas resistentes e fortes, encontradas em todo o corpo: nos ossos, tendões e ligamentos.
Onde o colágeno é encontrado?
Na natureza, colágeno é encontrado exclusivamente em animais, especialmente na carne e tecidos conjuntivos de mamíferos. Colágeno é uma parte do tecido conjuntivo que, na pele, ajuda na firmeza, elasticidade e constante renovação das células da pele. Colágeno é vital para a elasticidade da pele.
Ligamentos são outro tipo de tecido conjuntivo que anexar dois ossos e, consequentemente, manter as articulações juntos. Os tendões são semelhante, mas diferente tipo de tecido que unem os músculos aos ossos. Todos estes tecidos, ossos, ligamentos, tendões e músculos esqueléticos, são constituídos por proteínas. Uma das proteínas mais predominantes é chamada de colágeno.
Colágeno é o principal componente do tecido conjuntivo e é a proteína mais abundante nos mamíferos, fazendo até cerca de 25% a 35% do conteúdo de proteína de todo o corpo.
Uma imagem de microscopia de força atômica de fibrilhas de colagénio em uma fibra de colágeno. Crédito da imagem: UChicago Argonne LLC
O que faz o colágeno?
Colágeno ajuda a dar força para várias estruturas do corpo e também protege estruturas como a pele, prevenindo a absorção e disseminação de substâncias patogénicas, toxinas ambientais, micro - organismos e células cancerosas. Proteína de colágeno é o cimento que une tudo.
Colágeno também está presente em todos os tecidos do músculo liso, do aparelho digestivo de vasos sanguíneos, coração, vesícula biliar, rins e bexiga segurando as células e tecidos juntos. Colágeno ainda é o principal componente do cabelo e unhas.
Envelhecimento e colágeno
Com a idade, diminui a produção de colágeno e enfraquecem as estruturas de células. A pele fica mais fina e é mais fácil de danificar o cabelo fica sem vida, pele afundamentos e rugas, tendões e ligamentos tornam-se menos elásticos, articulações ficar duro etc.
Estrutura de colágeno
Colágeno microscopicamente ocorre em fibras alongadas. Ele é encontrado principalmente em tecidos fibrosos, como pele, ligamentos e tendões e também é abundante na córnea, ossos, vasos sanguíneos, cartilagem, disco intervertebral e do trato digestivo.
No tecido muscular, colágeno serve como um componente importante do endomísio. 1 a 2% dos músculos são formados de colágeno e cerca de 6% do peso total dos músculos é formada de colágeno. Usado na alimentação de gelatina é colágeno que tem sido hidrolizado irreversivelmente.
Estrutura molecular do colágeno
No colágeno a meados-1930 foi descoberto para ter uma estrutura molecular. Ganhadores do Prêmio Nobel Crick, Pauling, rico e Yonath e outros incluindo Brodsky, Berman e Roberta fui pesquisando a estrutura de colágeno e suas possíveis funções.
Após várias especulações da cadeia peptídica individuais, o modelo final que foi desenvolvido é o modelo de "Madras", que forneceu um modelo essencialmente correto da estrutura de quaternária da molécula, embora este modelo ainda necessários alguns refinamento. É uma estrutura de tripla hélice.
Colágeno é mais embalado em tipos de colágeno fibrillar com hexagional ou quasi formas hexagonais. A embalagem pode ser 'folha-like' ou microfibrilar. A estrutura microfibrilar de fibrilas de colágeno no tendão, a córnea e a cartilagem tem sido fotografada diretamente por microscopia electrónica.
A estrutura microfibrilar do tendão adulto foi confirmada em 2006 por Fraser, Miller e Wess (entre outros). Encontraram o arranjo pentamérica D periódicas e denominou microfibril.
Avaliado por abril Cashin-Gomes, BA Hons (Cantab)
Fontes
- http://www.karinherzog.co.uk/PDF/articles/collagen.pdf
- http://www.reshapebook.com/ProteinReport.pdf
- http://www-Personal.umich.edu/~egatenby/Collagen%20eyre%20chapter.pdf
- http://fabad.org/fabad.org/pdf/volum32/issue3/139-144.pdf
Leitura adicional