Difteritoxin består af en enkelt polypeptid. Proteolyse giver to fragmenter (A og B), som er holdt sammen af en disulfid-bro. Toksinet binder sig til EGF-lignende domæne af heparin-bindende EGF-lignende vækstfaktor (HB-EGF) ved hjælp af fragment B og er internaliseret med HB-EGF ved receptor-medieret endocytose.
Den lave pH i slutningen endosomes fremkalde poredannelse af fragment B samt katalyserer frigivelse af katalytiske fragment A ind i cytosol. Difteritoxin katalyserer ADP-ribosylation af og inaktiverer, forlængelsen EEF-2. På denne måde, virker det til at hæmme oversættelse i løbet af eukaryot proteinsyntese. Toksinet ind i værtscellen og hydrolyseres af en trypsin-lignende protease at give et fragment med enzymatisk aktivitet.
Toksinet herefter overfører et ADP-ribose fra NAD + til en diphthamide rester, en modificeret histidin (aminosyre), som findes inden for EF-2 protein. EF-2 er nødvendig for translokation af tRNA fra A-site til P-site i ribosomet under oversættelsen. ADP-ribosylation er reversibel ved administration af høje koncentrationer af nicotinamid, en af de reaktionsprodukter.
Difteritoxin er kun fremstilles af C. diphtheriae, når det er inficeret med en bakteriofag. Den bakteriofag integrerer et gen i de bakterier, der forårsager toksin, der skal produceres.
Yderligere læsning
Denne artikel er licenseret under Creative Commons Attribution-ShareAlike License . Det bruger materiale fra Wikipedia-artiklen om " Difteri "Alt materiale tilpasset bruges fra Wikipedia er udgivet under betingelserne i Creative Commons Attribution-ShareAlike License . Wikipedia ® i sig selv er et registreret varemærke tilhørende Wikimedia Foundation, Inc.