Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | العربية | Dansk | Nederlands | Filipino | Finnish | Ελληνικά | עִבְרִית | हिन्दी | Bahasa | Norsk | Русский | Svenska | Magyar | Polski | Română | Türkçe

Difterie mechanisme

Difterie toxine bestaat uit een enkele polypeptide. Proteolyse levert twee fragmenten (A en B) die bij elkaar door een disulfide binding gehouden worden. De toxine bindt aan EGF-achtige domein van heparine-bindende EGF-like growth factor (HB-EFG) via fragment b en door endocytose receptor-gemedieerde met HB-EGF is geïnternaliseerd.

De lage pH in de late Endosomen induceren porie vorming door fragment b evenals katalyseert de release van katalytische fragment a in de cytosol. Difterie toxine katalyseert de ADP-ribosylation van, en inactiveert, de rek factor eEF-2. Op deze manier fungeert het vertaling tijdens eukaryotische eiwitsynthese remmen. De toxine binnenkomt de gastheercel en wordt gehydrolyseerd door een protease trypsine-achtige te geven een fragment met enzymatische activiteit.

De toxine brengt vervolgens een ADP-ribose van NAD+ naar een diphthamide residu, een gewijzigde histidine (aminozuur), die is gevonden binnen de EF-2 eiwitten. EF-2 is nodig voor translocatie van tRNA van de A-site op de P-site van het ribosoom tijdens de vertaling. De ADP-ribosylation is omkeerbaar door het toedienen van hoge concentraties van nicotinamide, een van de reactieproducten.

Difterie toxine is alleen geproduceerd door C. diphtheriae wanneer het is besmet met een bacteriofaag. De bacteriofaag integreert een gen in de bacteriën die veroorzaakt de toxine worden geproduceerd.

Verder lezen


Dit artikel is gelicentieerd onder de Creative Commons Attribution-ShareAlike License. Het gebruikt materiaal van het Wikipedia artikel over "difterie" al het materiaal aangepast gebruikt uit Wikipedia is beschikbaar onder de voorwaarden van de Creative Commons Attribution-ShareAlike License. Wikipedia ® zelf is een gedeponeerd handelsmerk van de Wikimedia Foundation, Inc.