Diphtherie-Toxin besteht aus einem einzigen Polypeptid. Proteolyse führt zu zwei Fragmente (A und B), die zusammen durch eine Disulfidbrücke statt. Das Toxin bindet an EGF-ähnliche Domäne von Heparin-bindende EGF-like growth factor (HB-EGF) durch Fragment B und ist mit HB-EGF durch Rezeptor-vermittelte Endozytose internalisiert.
Der niedrige pH-Wert in den späten Endosomen induziert Porenbildung durch Fragment B sowie katalysiert die Freisetzung von katalytischen Fragment A in das Zytosol. Diphtherie-Toxin katalysiert die ADP-Ribosylierung von und inaktiviert, die Elongationsfaktor EEF-2. Auf diese Weise wirkt es um die Übersetzung in eukaryotischen Proteinsynthese hemmt. Das Toxin gelangt der Wirtszelle und wird durch eine Trypsin-ähnliche Protease, um ein Fragment mit enzymatischer Aktivität geben hydrolysiert.
Das Toxin dann überträgt eine ADP-Ribose aus NAD + zu einem Diphthamid Rückstand, ein modifiziertes Histidin (Aminosäure), die innerhalb des EF-2-Protein gefunden wird. EF-2 ist für die Translokation der tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle des Ribosoms während der Übersetzung benötigt. Die ADP-Ribosylierung ist reversibel durch die Gabe von hohen Konzentrationen von Nicotinamid, einem der Reaktionsprodukte.
Diphtherie-Toxin wird nur von C. diphtheriae produziert, wenn sie mit einem Bakteriophagen infiziert ist. Die Bakteriophagen integriert ein Gen in die Bakterien, die das Toxin produziert werden Ursachen.
Weiterführende Literatur
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