Toxina da difteria consiste de um polipeptídeo único. Proteólise produz dois fragmentos (A e B) que são realizados em conjunto por uma ligação dissulfureto. A toxina vincula a EGF-como domínio de fator de crescimento EGF-como ligação de heparina (HB-FEG) através do fragmento b e é internalizada com HB-EGF por endocitose mediada por receptores.
O pH baixo no finais endossomas induzir formação de poros por fragmento B, bem como catalisa o lançamento do fragmento catalítico a no citoplasma. Toxina da difteria catalisa a ADP-ribosylation de e inactiva, o factor de alongamento eEF-2. Desta forma, ele atua para inibir a tradução durante a síntese de proteínas eucariotas. A toxina entra a célula hospedeira e hidrolisada por uma protease tripsina-como dar um fragmento com actividade enzimática.
A toxina, em seguida, transfere um ADP-ribose de NAD+ para um resíduo de diphthamide, pela histidina (aminoácido), que se encontra dentro da proteína EF-2. EF-2 é necessário para a translocação de tRNA da-site para o P-site do ribossoma durante a tradução. A ADP-ribosylation é reversível pela administração de altas concentrações de nicotinamida, um dos produtos de reacção.
Toxina da difteria é produzida apenas por c. diphtheriae quando ele está infectado com um bacteriófago. Os bacteriófagos integra um gene a bactéria que causa a toxina ser produzido.
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