Estructura de la Proteína de la Insulina

Por el Dr. Ananya Mandal, DOCTOR EN MEDICINA

La estructura de la insulina es diferente entre diversa especie de animales. Sin Embargo, esencialmente es un encadenamiento de la proteína que es similar en gran medida entre animales.

La insulina Humana está la más cercana de estructura y de la función con la insulina (porcina) de la vaca (bovina) o del lingote. La insulina Bovina difiere de ser humano en solamente tres residuos del aminoácido, y de la insulina porcina en uno.

La Insulina de algunos invertebrados e incluso pescados puede ser clínico útil en seres humanos mientras que poseen varias semejanzas.

Estructura de la Insulina

La insulina Normal que es biológicamente activa es monomérica o existe como única molécula. Tiene dos encadenamientos largos del aminoácido o encadenamientos del polipéptido. Los encadenamientos son A de cadena con 21 aminoácidos y el encadenamiento B con 30 aminoácidos.

Dos puentes de disulfuro (residuos A7 a B7, y A20 a B19) covalente conectan los encadenamientos, y encadenan A contienen un puente de disulfuro interno (residuos A6 a A11). Estas juntas son similares en todos los formularios mamíferos de la insulina.

Cuando está secretada la insulina ensambla en dos a los reductores de luz del formulario y entonces en seis a los hexamers del formulario. Esta combinación ocurre en presencia del cinc.

El péptido encadena entonces el formulario los formularios dimensionales y tridimensionales de 2. Cada Uno de estas estructuras de 3 dimensiones tiene tres hélices y tres puentes de disulfuro conservados. Esto es un doblez básico. Este doblez básico está presente en todas las piezas de la familia del péptido de la insulina.

En la base o el centro de las moléculas es un hidrofóbico o un “agua-odio” o un área del hidrófugo. Éstos atado de residuos hidrofóbicos en el centro contribuyen a la estabilidad de la proteína. La Estabilidad también es prestada por los puentes de disulfuro. 

Rodeando su base, el monómero tiene dos superficies no polares extensas. Una de ellas es plano que es aromático y consigue soterrado cuando hay una formación de dimero. La otra superficie es más extensa y desaparece cuando se forma un hexamer. Esto se llama la estructura de cuaternario de la insulina.

Estructura en la síntesis

En las células beta del páncreas, la molécula de la insulina se produce originalmente como única molécula (preproinsulin) integrada por 110 aminoácidos. Pasa a través del retículo endoplásmico y 24 aminoácidos (“el péptido de señal”) son quitados por la acción enzimática a partir de un extremo del encadenamiento, saliendo de otro formulario (favorable-insulina) detrás.

El proinsulin plegable y ata para dar a la molécula su estructura final. Entonces el proinsulin pasa en las vesículas florecidas lejos del cuerpo de Golgi.

La sección central (“el encadenamiento de C”) de 33 aminoácidos es quitada Después De Eso por la acción del convertase 1 y 2 del prohormone de las enzimas, convirtiéndolo en la estructura final con 2 encadenamientos, A y B. 2 aminoácidos son quitados Más Lejos por otra carboxipeptidasa E. de la enzima.

En abril Cashin-Garbutt Revisado, VAGOS Hons (Cantab)

Fuentes

  1. http://www.japi.org/july2007/suppliment/19.pdf
  2. http://www.uta.edu/biology/wilk/classnotes/endocrinology/Insulin.pdf
  3. http://www.biotopics.co.uk/as/insulinproteinstructure.html
  4. http://www.betacell.org/content/articleview/article_id/8/

Lectura Adicional

Last Updated: Mar 30, 2013

Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | Русский | Svenska | Polski
Comments
The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
Post a new comment
Post