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Neurodegenerazione - Che cosa è Neurodegenerazione?

Neurodegenerazione è il termine ombrello per la perdita progressiva della struttura o la funzione dei neuroni, compresa la morte dei neuroni.

Molte malattie neurodegenerative tra cui Parkinson, Alzheimer e la corea di Huntington si verificano a seguito di processi neurodegenerativi.

Come la ricerca progredisce, compaiono molte somiglianze che si riferiscono queste malattie tra loro su un livello sub-cellulare. Alla scoperta di queste somiglianze offre la speranza di progressi terapeutici che potrebbero migliorare molte malattie simultaneamente.

Ci sono molti parallelismi tra le diverse malattie neurodegenerative tra cui gruppi di proteine ​​atipiche così come morte cellulare indotta.

Neurodegenerazione possono essere trovati in diversi livelli di circuiti neuronali che vanno dal molecolare al sistemico.

Il fattore di maggior rischio per le malattie neurodegenerative è l'invecchiamento. Mutazioni del DNA mitocondriale e lo stress ossidativo sia contribuiscono all'invecchiamento

Degradazione delle proteine ​​offre opzioni terapeutiche sia nel prevenire la sintesi e degradazione delle proteine ​​irregolari. Vi è altresì un interesse per upregulating autofagia per aiutare aggregati proteici chiaro implicata nella neurodegenerazione. Entrambe queste opzioni comportano percorsi molto complesso che stiamo solo cominciando a comprendere.

Genetica

Molte malattie neurodegenerative sono causate da mutazioni genetiche, la maggior parte delle quali si trovano nei geni completamente indipendenti. In molte delle diverse malattie, il gene mutato è una caratteristica comune: una ripetizione della tripletta CAG nucleotide.

CAG codifica per l'amminoacido glutammina. Una ripetizione di CAG risultati in un (polyQ) tratto poliglutamine. Malattie che mostrano queste sono note come le malattie poliglutamine.

  • Poliglutamine: Una ripetizione in questo provoca patogenesi dominante. Extra residui di glutamina può acquisire proprietà tossiche attraverso una varietà di modi, tra cui ripiegamento delle proteine ​​irregolare e vie di degradazione, alterata localizzazione subcellulare e le interazioni anomale con altre proteine ​​cellulari
    • Nove malattie neurodegenerative ereditarie sono causate dall'espansione della tripletta CAG e del tratto polyQ. Due esempi sono la malattia di Huntington e atassie spinocerebellari. Mentre poliglutamine-repeat malattie comprendono più diversi disturbi neurodegenerativi, ce ne sono molti che non si applica a. La genetica dietro ogni malattia sono diversi e spesso sconosciuti.
  • alfa-sinucleina: può aggregare per formare fibrille insolubili in condizioni patologiche caratterizzate da corpi di Lewy, come il morbo di Parkinson, la demenza con corpi di Lewy e atrofia del sistema multiplo. Alfa-sinucleina è il componente strutturale primario di fibrille a corpi di Lewy. Inoltre, un alfa-sinucleina frammento, conosciuto come il non-Abeta componente (NAC), si trova in placche amiloidi nella malattia di Alzheimer.

Meccanismi intracellulari

Percorsi di degradazione delle proteine

Morbo di Parkinson e la malattia di Huntington sono entrambe ad esordio tardivo e associata con l'accumulo intracellulare di proteine ​​tossiche. Malattie causate da l'aggregazione di proteine ​​sono conosciuti come proteinopathies, e sono principalmente causate da aggregati nel structues seguenti:

Trasporto assonale

Gonfiore assonale e sferoidi sono stati osservati in diverse malattie neurodegenerative. Ciò suggerisce che gli assoni difettosi non sono presenti solo nei neuroni malati, ma anche che essi possono causare alcune insulto patologico a causa dell'accumulo di organelli. Trasporto assonale può essere interrotta da una varietà di meccanismi compresi i danni a: chinesina e dineina citoplasmatica, microtubuli, i carichi, ei mitocondri.

Morte cellulare programmata

La morte cellulare programmata (PCD) è la morte di una cellula in qualsiasi forma, mediata da un programma intracellulare. Ci sono però situazioni in cui queste vie mediate sono stimolati artificialmente a causa di infortunio o malattia.

Caspasi (cisteina, acido aspartico proteasi) unirà a molto specifici residui di aminoacidi. Ci sono due tipi di caspasi: promotori e attuatori. Iniziatore caspasi forme unirà inattive delle caspasi effettrici. Questo attiva il effettori che a sua volta altre proteine ​​fendere con conseguente iniziazione apoptotico.

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