Función de las proteínas tau

Las proteínas tau interactúan con tubulina para estabilizar microtúbulos y promover la Asamblea tubulina microtúbulos. Tau tiene dos formas de controlar la estabilidad de microtúbulos: isoformas y fosforilación.

Existen seis isoformas tau en tejido cerebral, y se distinguen por su número de dominios de enlace. Tres isoformas tienen tres dominios de enlace y los otros tres tienen cuatro dominios de enlace.

Los dominios de enlace están ubicados en la terminal de carboxilo de la proteína y son cargado positivamente (permitiendo que unen a los microtúbulos cargados negativamente).

Las isoformas con cuatro dominios de enlace son mejores en estabilización de microtúbulos que aquellos con tres dominios de enlace. Las isoformas son un resultado de splicing alternativo de los exones 2, 3 y 10 del gen '' tau''.

Fosforilación de tau está regulada por un sinfín de quinasas. Por ejemplo, PKN, una quinasa serina/treonina. Cuando se activa PKN, phosphorylates tau, resultando en una interrupción de organización de microtúbulos.

Múltiple de la proteína tau (inclusiones tau), sin embargo, puede dar como resultado el Autoensamblaje de ovillos de filamentos helicoidales apareados y filamentos rectos, que participan en la patogenia de la enfermedad de Alzheimer y otros Tauopathies.

Proteína tau es una proteína asociada al microtúbulo altamente soluble (MAP). En los seres humanos, estas proteínas se encuentran principalmente en las neuronas frente a células no neuronales.

Una de las funciones principales del tau es modular la estabilidad de los microtúbulos axonales. Tau no está presente en las dendritas y está activo principalmente en la porción distal de los axones donde facilita la estabilización de los microtúbulos, pero también flexibilidad según sea necesario.

Esto contrasta con las proteínas de la parada en la porción proximal de axones que esencialmente bloquear MAP2 que estabiliza los microtúbulos en las dendritas los microtúbulos.

El gen tau se localiza en el cromosoma 17q21, que contiene 16 exones. La proteína tau principales en el cerebro humano está codificada por 11 exones. Exón 2, 3 y 10 son alternativas empalmados, permitiendo seis combinaciones (2-3 - 10-; 2++ 3 - 10-; 2++ 3++ 10-; 2-3-10++; 2++ 3-3++ 10++ 10++; 2++).

Así, en el cerebro humano, las proteínas tau constituyen una familia de seis isoformas con la gama de aminoácidos 352-441.

Difieren o no, inserta uno o dos de 29 aminoácidos en la parte N-terminal (exón 2 y 3) y tres o cuatro regiones de repetición en la terminal c parte exon 10 desaparecidos.

Por lo tanto, la isoforma más larga en el CNS tiene cuatro repeticiones (R1, R2, R3 y R4) y dos inserta (441 aminoácidos totales), mientras que la isoforma menor tiene tres repeticiones (R1, R3 y R4) y no insertar (352 aminoácidos totales).

Todas las seis isoformas tau están presentes en una frecuencia hyperphosphorylated estado en filamentos helicoidales apareados del cerebro de la enfermedad de Alzheimer.

En otras enfermedades neurodegenerativas, ha informado la deposición de agregados enriquecido en ciertas isoformas tau.

Lo contrario cuando misfolded esta proteína muy soluble puede formar agregados extremadamente insolubles que contribuyen a un número de enfermedades neurodegenerativas.

Lecturas adicionales


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Last Updated: Feb 1, 2011

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