Quelle est Maladie de Creutzfeldt-Jakob ?

Par Professeur Corinne Lasmezas

La maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) est une maladie humaine de prion, extrêmement rare pourtant toujours mortelle. La Plupart Des cas sont sporadiques, habituellement se produisant dans les gens sur 65 ans et avec une incidence générale autour du monde d'un cas selon million de personnes.

Le MCJ est une encéphalopathie spongiforme transmissible ; spongiforme réfléchit l'état du cerveau affecté, qui peut être, dans certaines caisses, ainsi résolues avec des vacuoles - bulles de mémoire - ces il ressemble à une éponge.

Le MCJ peut également être génétique, lié aux mutations dans le gène qui produit la protéine de prion (PrP). Des cas Familiaux d'autres maladies de prion sont connus comme syndrome et (GSS) insomnies fatales familiales de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (FFI).  

Environ 450 cas de MCJ iatrogénique (c.-à-d. lié aux actes médicaux) ont été enregistrés. Ces cas ont résulté principalement de la greffe de dure-mère - la dure-mère est la membrane dure qui couvre et protège le cerveau et la moelle épinière - ou de la boîte de vitesses du MCJ après administration d'hormone de croissance pituitaire-dérivée.

La Variante MCJ (vCJD), qui est légèrement différent que la forme classique de la maladie, est apparue au Royaume-Uni en 1996 et est liée la première fois à la consommation des produits bovins contaminés avec le prion (BSE) de maladie de la vache folle ou la maladie de la vache folle. 

Tout le numéro de vCJD enferme 224 atteints mondiaux en 2013, dont 176 ont été enregistrés au R-U. Heureusement, en raison de la lutte contre la maladie pertinente mesure, ESB dans les bétail a presque disparu.

Kuru est une maladie historique qui s'est produite en Papouasie-Nouvelle-Guinée et a été transmis entre les personnes pendant des festins funèbres cannibalistic. La maladie disparue en tant que ces rituels ont été interdites par les autorités Australiennes au début des années 50.

Cependant, les patients des temps en temps développaient toujours la maladie jusqu'à que 50 ans après les événements se sont produits, principalement à cause de la longue période d'incubation de la maladie.

Étiologie et neuropathology

Les maladies de Prion appartiennent à la famille de la protéine misfolding les maladies neurodegenerative qui comprennent également Alzheimer, Parkinson et Maladie de Huntington ; et sclérose latérale amyotrophique (Lou Gehrig's Disease). Toutes ces maladies sont caractérisées par misfolding d'une ou plusieurs hébergent des protéines, qui mènent au neurotoxicity.

Les maladies de Prion chez l'homme se produisent irrégulier le plus souvent, mais peuvent être saisies par des cas de boîte de vitesses accidentelle pendant un acte médical ou de la boîte de vitesses zoonotique, définis comme maladie humaine saisie d'un animal - avec précision comment les êtres humains sont devenus infectés pendant l'épidémie de vache folle au R-U en mi-1990 S.  

Des Prions vraisemblablement sont constitués de la protéine fortement totalisée de prion (PrP), qui est naturellement exprimée en fuselage mais à des niveaux plus élevés en cerveau.

Bien Que beaucoup de fonctionnements aient été décrits pour PrP, leur signification a pour être entièrement déterminée encore. PrP est pensé pour moduler la boîte de vitesses synaptique, pour participer dans l'homéostasie des ions en métal ou à la myélinisation.

Des Prions sont classifiés par des tensions distinctes, caractérisées par leur temps d'incubation et la maladie qu'ils entraînent. Les Prions ont la capacité de reproduire par templating misfolding de plus de protéine de prion d'hôte (« injectant ").

La protéine Misfolded de prion est toxique aux neurones et endommage le cerveau. D'ailleurs, agrégats misfolded de protéine de prion, formant parfois de grandes plaques amyloïdes.

Une Fois Que vraisemblablement seul, on l'identifie maintenant, cependant, que la boîte de vitesses de cellule-à-cellule des protéines pathologiquement misfolded et misfolding templated ne sont pas limités aux maladies de prion, mais est un mécanisme de l'écart de la pathologie de protéine d'une zone de cerveau à l'autre dans un grand choix d'autres maladies misfolding de protéine aussi bien.

L'hypothèse que les prions sont les particules infectieuses protéineuses a été préparée au début des années 80 par Stanley B. Prusiner de l'Université de Californie, San Francisco qui a gagné le Prix Nobel pour la Physiologie ou le Médicament 1997 pour son travail de prion.

Présentation clinique

Plusieurs différentes formes de MCJ ont été recensées. La forme la plus commune présente un certain nombre de symptômes comprenant la démence graduelle, les mouvements oculaires anormaux ou le handicap visuel, la confusion, et le manque de coordination de mouvement.

Les Patients qui souffrent de la forme variable de la maladie peuvent afficher des signes de dépression et la douleur dans les membres inférieurs pendant les stades précoces mêmes de la maladie, avec l'ataxie - manque de coordination de mouvement - comme symptôme dominant ultérieurement. Le cours de la maladie s'échelonne type pendant 6 mois à 2 ans.

Diagnostic

Le diagnostic du MCJ est essentiellement clinique et confirmé par les tests biochimiques des découvertes de liquide céphalo-rachidien, d'électroencéphalogramme ou d'imagerie par résonance magnétique.

Des tests Neufs mesurant directement PrP totalisé dans le liquide céphalo-rachidien graduellement sont mis en application. Les Prises de sang sont également en cours de développement.

Demande De Règlement

Plusieurs demandes de règlement ont affiché pour retarder l'aspect des symptômes dans des modèles animaux expérimentaux des maladies de prion telles que les antibiotiques de polyene, qui visent principalement des infections fongiques ; polyanions sulfatés, qui ont été utilisés expérimental dans les Infections à VIH ; et tetracyclins et plus.

Aucun de eux, cependant, n'a été jusqu'ici traduit en demandes de règlement efficaces dans la clinique.

Plusieurs approches thérapeutiques, y compris la découverte de médicaments par l'examen critique de haut-débit, sont vérifiées par les organismes de recherche variés autour du monde.

Quelques élans visent à éviter la conversion de PrP dans sa conformation pathogène, et un élan neuf récent publié se compose réduire des niveaux d'hôte de PrP totalement afin d'arrêter le procédé pathogène. Ces efforts de recherche se montrent vers l'objectif prometteur d'effectuer à MCJ une maladie traitable.

Au Sujet de Corinne Lasmezas

Corinne Lasmezas, un professeur sur le campus de la Floride du The Scripps Research Institute (TSRI), des études les mécanismes du bouturage de prion et du neurotoxicity, et vérifie des élans nouveaux à la thérapeutique et prophylaxy des maladies de prion.

Juste avant de joindre TSRI en 2005, il était directrice du Laboratoire pour la Pathogénie de Prion dans le Service de la Recherche Médicale, la Commission d'Énergie Atomique, Fontenay-aux.-Rose, France.

Il a reçu son Ph.D. en neurologies de Pierre et Université de Marie Curie à Paris.


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Last Updated: Aug 20, 2013

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