Histamin ist ein biogenes Amin in lokalen Immunreaktionen sowie die Regelung physiologische Funktion in den Darm und wirkt als Neurotransmitter beteiligt. Histamin löst die Entzündungsreaktion.
Im Rahmen einer Immunantwort auf fremde Erreger wird Histamin von Basophilen und Mastzellen in der Nähe des Bindegewebes gefunden produziert.
Histamin erhöht die Durchlässigkeit der Kapillaren, um weiße Blutkörperchen und andere Proteine, um es ihnen ermöglichen, fremde Eindringlinge in das betroffene Gewebe zu mobilisieren. Es ist in praktisch allen tierischen Zellen des Körpers gefunden.
Histamin bildet farblose, hygroskopische Kristalle, die bei 84 ° C schmelzen und sich leicht in Wasser oder Ethanol gelöst, aber nicht in Äther. In wässriger Lösung Histamin existiert in zwei tautomeren Formen,''N π-H''-Histamin und''N τ-H''-Histamin.
Histamin hat zwei basische Zentren, nämlich der aliphatischen Aminogruppe und je nachdem, was Stickstoffatom der Imidazolring nicht bereits über ein Proton. Unter physiologischen Bedingungen wird der aliphatischen Aminogruppe (mit einem pK rund 9,4) protoniert werden, während der zweite Stickstoff der Imidazolring (pK a ≈ 5,8) nicht protoniert werden.
So ist das Histamin normalerweise zu einem einfach geladenen Kationen protoniert.
Histamin wird aus der Decarboxylierung der Aminosäure Histidin, eine Reaktion durch das Enzym L-Histidin-Decarboxylase katalysiert abgeleitet. Es ist eine hydrophile vasoaktive Amine.
Einmal gebildet, ist Histamin entweder gespeichert oder schnell inaktiviert. Histamin in den Synapsen freigesetzt wird, die von Acetaldehyd-Dehydrogenase gebrochen. Es ist der Mangel an diesem Enzym, das eine allergische Reaktion, wie Histamin-Pool in den Synapsen auslöst. Histamin ist nach unten durch Histamin-N-Methyltransferase gebrochen und Diaminoxidase. Einige Formen von lebensmittelbedingten Erkrankungen, sogenannte "Lebensmittelvergiftungen", sind aufgrund der Umwandlung von Histidin in Histamin in verdorbene Lebensmittel, wie Fisch.
Weiterführende Literatur
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