Suunnittelu keinotekoisia prionin voi tukea torjunta hullun lehmän tautia

Syyllinen takana hullun lehmän tauti, eli BSE, on kaikkein pahin nisäkkään muoto Prionien. Prionit ovat misfolded proteiineja, jotka voivat kasvaa, jäljentäminen, ja leviää tyttärelle soluja, eli ne ovat sinänsä periytyviä. Beyond sairautensa ilmentymänä, prionit esiintyy myös luonnossa joissain organismien (kuten hiiva) ja voi olla tärkeä rooli niiden kasvua ja kehitystä. Nyt Osherovich ja kollegat ovat tunnistaneet aminohapposekvenssejä jotka mahdollistavat prionit keräämään ja kopioida, ja näin läpi sukupolvien soluja, ja todistaa tämän suunnittelemalla keinotekoisia hiiva prioni, joka ei esiinny luonnossa.

Prioni muodostavat proteiinit yleensä ole kuin normaali solukomponenteista. Mutta heillä luontainen kyky muuttaa niiden kolmiulotteinen rakenne, joka muuttaa niiden toimintaa ja tekee niistä lähes mahdotonta tuhota. Prionit kasvaa kannustamalla normaali proteiineja muuttaa muotoaan ja noudattaa alkuperäisen aggregaatin "siemen." Nämä kasvavat massat sitten ajattelin jakaa avulla "saattajia" soluproteiinit että tuki proteiinien ja kuljetus, jolloin pienemmät prioni hiukkasia kutsutaan propagons. Propagons ovat sitten jaetaan sekä äiti ja tytär solujen aikana divisioona, mikä tarttuu seuraavan sukupolven soluja.

Lev Osherovich ja kollegat vahvistivat, mitä muut ovat nähneet, eli että alueelle runsaasti glutamiinia ja asparagiini vastasi yhdistäminen ja kasvua prionien-toimivat kuin laastari Velcro joka lukitsee epämuodostunut proteiinit yhdessä. He jatkoivat todeta, että lyhyt pätkä peptidi toistaa oli tarpeen perintö prionien - oikea jako prionin massojen ja myöhemmin jakelu propagons solunjakautumisen aikana. Kirjoittajat ehdottavat, että oligopeptide toistaa toimivat turvallinen sitova paikka kaitsija proteiineja, jotka ovat tarpeen periytyvyys ja siten infectiousness, Prionien. Nämä tulokset auttavat selittämään, miksi vakaa perintö prionien on harvinaista, vaikka monet proteiinit ovat osuuksilla aminohappojen samanlainen aggregaatiota järjestyksessä, muutama myös sisältää sekvenssejä, jotka sallivat perintö. Osherovich ja kollegansa pystyivät luomaan keinotekoisia prioni sulattamalla oligopeptide toistaa laajennettu polyglutamine ärsytystä.

Luomalla keinotekoisia hybridi prionit, Osherovich ja kollegat osoittivat, että kaksi erillistä elementit prionin muodostavat verkkotunnukset ovat kannettavia ja työskennellä yhdessä riippumatta niiden alkuperästä. Kirjoittajat ehdottavat, että muut keinotekoiset prionit voitaisiin käyttää mallina järjestelmän tutkia erilaisia ​​aggregaatiota sekvenssejä, kuten löydetty ihmisen prioniproteiinin vastuussa Creutzfeldt-Jakobin tauti tai epämuodostunut muistolaatat proteiineja, jotka edistävät Alzheimerin tautiin.