Der Angeklagte hinter Rinderwahn, alias Rinderspongiforme enzephalopathie, ist das berüchtigtste Säugetier- Formular von Prion. Prion sind misfolded Proteine, die zum Wachsen fähig sind und wiederholen, und, weitergebend an Tochterzellen d.h. sind sie selbst vererblich. Über ihrer Krankheitsäusserung hinaus spielen Prion möglicherweise auftreten auch natürlich in einigen Organismen (wie Hefe) und wichtige Rollen in ihrem Wachstum und in Entwicklung. Jetzt haben Osherovich und Kollegen die Aminosäurereihenfolgen gekennzeichnet, die Prion ansammeln und wiederholen lassen, und dadurch durch Generationen von Zellen passieren und prüfen dieses, indem sie ein künstliches Hefeprion konstruierten, das nicht in der Natur existiert.
Prion-Bildend existieren Proteine normalerweise als normale zelluläre Bauteile. Aber sie besitzen die angeborene Fähigkeit, ihre dreidimensionale Zelle zu ändern, die ihre Funktion ändert und sie fast unmöglich zu zerstören macht. Prion wachsen, indem sie normale Proteine verursachen, um ihre Form zu ändern und an einem gesamten „zuerststartwert für Zufallsgenerator zu befolgen.“ Diese wachsenden Massen werden dann gedacht, um sich mithilfe „der Begleiter zu teilen,“ zelluläre Proteine, die in der Proteinfaltung und im Transport helfen, mit dem Ergebnis der kleineren Prionspartikel genannt propagons. Die propagons werden dann auf Mutter- und Tochterzellen während der Abteilung verteilt, dadurch infiziert man die nächste Generation von Zellen.
Lev Osherovich und Kollegen bestätigten, was andere gesehen haben, nämlich dass Reiche eines Bereiches im Glutamin und im Asparagin für die Anhäufung und das Wachstum des Prion-Wirkens wie eine Änderung am Objektprogramm des Flausches verantwortlich waren, der die unförmigen Proteine zusammen sperrt. Sie fuhren fort, zu finden, dass eine kurze Ausdehnung von Peptidwiederholungen für die Erbschaft von Prion - die richtige Abteilung von Prionsmassen und nachfolgende Verteilung von den propagons während der Zellteilung gefordert wurde. Die Autoren schlagen dass oligopeptide Wiederholungsfunktion als sicherer verbindlicher Einbauort für Begleiterproteine, die für Erblichkeit notwendig sind, und folglich infectiousness, von Prion vor. Diese Ergebnisse helfen, zu erklären, warum stabile Erbschaft von Prion selten ist; während viele Proteine Ausdehnungen von den Aminosäuren haben, die der Anhäufungsreihenfolge ähnlich sind, enthalten wenige auch Reihenfolgen, die Erbschaft ermöglichen. Osherovich und Kollegen waren in der Lage, ein künstliches Prion herzustellen, indem sie die oligopeptide Wiederholungen zu einer erweiterten polyglutamine Fläche fixierten.
Indem sie künstliche hybride Prion herstellten, zeigten Osherovich und Kollegen, dass die zwei getrennten Elemente von Prion-Formungsgebieten tragbar und Arbeit zusammen unabhängig davon ihre Ursprung sind. Die Autoren schlagen vor, dass andere künstliche Prion als Modellsystem verwendet werden konnten, um verschiedene Baumuster von Anhäufungsreihenfolgen, wie denen zu studieren, die im menschlichen Prionsprotein gefunden wurden, das für die Krankheit des Creutzfeldt-Jakob verantwortlich sind oder in den unförmigen Plaketten von Proteinen, die zur Alzheimerkrankheit beitragen.