Projekt sztuczny prion może pomagać walkę przeciw chorobie szalonych krów

Winowajca za chorobą szalonych krów, a.k.a wołowatym spongiform encephalopathy, jest haniebnym ssaka formą prions. Prions są misfolded proteinami które są sposobni dorośnięcie który jest, replikujący, i przechodzący dalej córek komórki, one jest one heritable. Poza ich choroby manifestacja, prions także zdarzają się naturalnie w niektóre organizmach i mogą bawić się znacząco rola w ich wzrost i rozwój. (tak jak drożdże) Teraz, Osherovich i koledzy utożsamialiśmy amino zjadliwe sekwencje które pozwolą prions agregat i replikują, w ten sposób przechodzimy przez pokoleń komórki i udowadniamy to projektować sztucznego drożdżowego prion który no istnieje w naturze.,

Tworzący proteiny normalnie istnieją jako normalni komórkowi składniki. Ale posiadają wrodzoną zdolność zmieniać ich trójwymiarową strukturę która zmienia ich funkcję i robi one prawie niemożliwi niszczyć., Prions r nakłaniać normalne proteiny zmieniać ich kształt i przylegać początkowy agregat "ziarno." Te narastające masy wtedy myśleć dzielić z pomocą "przyzwoitek," komórkowe proteiny które pomagają w proteinowym falcowaniu i transporcie, wynikający w małych prion cząsteczkach dzwonić propagons. Propagons wtedy zakłócają oba macierzyste i córka komórki podczas podziału, w ten sposób infekuje kolejnego pokolenia komórki.

Lew Osherovich i koledzy potwierdzaliśmy co widzieli inny, mianowicie to terenu bogactwo w glutaminie i asparagina był odpowiedzialna dla przyrosta działanie jak łata Velcro który blokuje misshapen proteiny wpólnie. i agregaci Pójść dalej znajdować że krótka rozciągliwość peptide powtórki wymagał dla dziedziczenia właściwy podział prion masy i natępna propagons podczas komórka podziału dystrybucja prions -. Autory sugerują ten oligopeptide powtórek funkcję jako bezpiecznie wiążąca lokacja dla przyzwoitek protein i zaraźliwości tak, prions., które są konieczne dla heritability, Te rezultaty pomagają wyjaśniać dlaczego niewywrotny dziedziczenie prions jest rzadki; podczas gdy wiele proteiny rozciągliwość amino kwasy jednakowi agregaci sekwencja, few także zawierają sekwencje które pozwalają dziedziczenie. Osherovich i koledzy byliśmy sprawnie tworzyć sztucznego prion zrastać się oligopeptide powtórki rozprężony polyglutamine obszar.

Tworzyć sztucznych hybrydowych prions, Osherovich i koledzy pokazywaliśmy że dwa dyskretnego elementu tworzy domeny są przenośni i pracy niezależnie od ich początków wpólnie. Autory sugerują że inni sztuczni prions mogli używać jako wzorcowy system studiować różnych typ agregacj sekwencje tak jak tamto znajdujący w ludzkiego prion proteinowy odpowiedzialnym dla Jakob misshapen plakiet proteiny które przyczyniają się choroba alzhaimera. lub choroby,