De Wetenschappers hebben voor decennia geloofd dat het rangschikken van het menselijke genoom automatisch de opeenvolgingen van proteïnen, de functionele producten van genen, zou opbrengen en zo zou leiden tot het ontrafelen van de mechanismen achter menselijke celbiologie en ziekte. Nochtans, beschrijft een document in Wetenschap door Ludwig Institute voor Kankeronderzoek (LICR) wordt gepubliceerd vandaag een nieuw cellulair proces dat één of andere twijfel op het toegelaten paradigma van het afleiden van de opeenvolging van een proteïne uit de opeenvolging van DNA van zijn gen dat giet.
Wanneer een proteïne om in een cellulair proces wordt verzocht te handelen, worden de segmenten (exons) van DNA van het gen getranscribeerd in de fragmenten van RNA, die dan verbonden (aangesloten die) samen volgens richtingen door DNA worden gecodeerd zijn. Het afschrift van RNA is dan vertaald in aminozuren die een proteïne vormen. Wanneer de proteïne niet meer door de cel wordt vereist, wordt het gedegradeerd door gespecialiseerde complex riep ` proteasome'. Hoewel functioneel de verschillende proteïnen uit één genopeenvolging kunnen worden geproduceerd - door wijziging door de toevoeging van kleine molecules aan de aminozuren, door beknotting van de opeenvolging, of door de vertaling van de afschriften van RNA die sommige die exons weglaten - zij zijn variaties op een thema hoofdzakelijk door de opeenvolging van DNA van het gen wordt bepaald. Nochtans hebben de wetenschappers bij de Tak LICR in Brussel, België, nu aangetoond dat de opeenvolging van een menselijke proteïne eigenlijk door proteasome op manieren kan worden veranderd die volledig unpredicted door de genopeenvolging zijn. De ontdekking is zowel een nieuw proces voor eiwitverwerking als een nieuwe, tot nu toe onverdachte rol voor proteasome.
HetVertalende verbinden ` werd' ontdekt toen het team LICR kleine eiwitopeenvolgingen analyseerde die het immuunsysteem in antwoord op de aanwezigheid van kankercellen activeren. Deze peptide ` antigenen' worden gecreeerd wanneer de proteasome fragmenten een kanker-specifieke proteïne in peptides, die dan aan de celoppervlakte worden vervoerd om de cel voor immunologische vernietiging te merken. Het team vond dat één peptide antigeen, dat het immuunsysteem bevorderde om melanoma cellen te erkennen en te vernietigen, vrij een opeenvolging in tegenstelling tot dat voorspeld door zijn genopeenvolging had. Op verder het onderzoeken, vonden de onderzoekers dat proteasome peptide in drie had gesneden en toen de stukken weer verenigd die zodat het peptide antigeen nu door het immuunsysteem wordt erkend deel van zijn originele opeenvolging miste.