Wenn DNS mit einem Architekten verglichen werden kann, der den ganzen Ruhm für das Konstruieren des Gebäudes erhält, kann RNS mit dem Ingenieur verglichen werden, der häufig unerkannt geht, aber ist erforderlich, die Lichtpausen zu eine wirkliche dreidimensionale, Funktions- und sichere Zelle zu machen. RNS hat zahlreiche Funktionen in einer Zelle, einschließlich das Übertragen der Erbsubstanzen, die in DNS gefunden werden und die Katalysierung von Reaktionen in der Zelle, um Proteine aufzubauen.
Um seine Funktionen durchzuführen, binden Stränge von RNS-Molekülen mit anderen RNS-Molekülen und machen doppelsträngige RNS, oder binden mit Proteinen und machen RNS-Protein Komplexe oder RNPs.
Wohin RNS in der Zelle auftritt, sind überall vorhandene RNS helicase Enzyme für Neuordnungen solcher Komplexe verantwortlich. RNS helicases sind Proteine, die das zelluläre Kraftstoffmolekül ALLGEMEINHINATP brennen und die Energie verwenden, die von dieser Reaktion gewonnen wird, um doppelsträngige RNS abzuwickeln. Es ist lang angenommen worden, dass diese Enzyme, die für alle Aspekte des RNS-Metabolismus wesentlich sind, ausschließlich doppelsträngige RNS abwickeln.
In einem neuen Papier, das im Punkt Am 30. April der Zapfen Wissenschaft veröffentlicht wird, stellen eine Gruppe Forscher von der Fall-WestVorbehalt-HochschulMedizinischen Fakultät grundlegenden neuen Einblick in die Funktion von RNS helicases zur Verfügung (auch genannt DExH/D-RNA helicases). Das Papier wird betitelt „Protein-Distanzadresse durch DExH/D „RNS Helicases“ Ohne Sich Duplexabzuwickeln.“
„Wir stellen unmittelbaren Beweis, dass diese Enzyme die Energie verwenden können, die vom Brennen von ATP, um sich und von Zusammensetzung von RNS-Protein Komplexen ohne Abwickeln RNS-Duplices zu verformen gewonnen wird,“ sagten älteren Autor Eckhard Jankowsky, Ph.D., Assistenzprofessor von Biochemie am Fall zur Verfügung.
„Wir zeigen, dass zwei verschiedene RNS helicases Proteine von einzel-angeschwemmter RNS verlegen können und dass Duplices nicht notwendigerweise brauchen, durch die Enzyme während ihrer unzähligen biologischen Funktionen gestört zu werden. Die Ergebnisse im Wesentlichen definieren die Vorrichtung des Vorgangs von RNS helicases um und setzen einen Paradigmenwechsel fest, wenn sie Rollen dieser Enzyme in praktisch allen biologischen Prozessen einschätzen, die miteinbeziehen RNS.“
In einem angeschlossenen Perspektivenartikel schreibt Patrick Linder der Abteilung von Mikrobiologie und der Molekularen Medizin, Universität von Genf, die Schweiz, „Ihre Ergebnisse stellen neue Einblicke in die dynamischen Neuordnungen zur Verfügung, die in RNPs [RNS-Protein Komplexe] stattfinden, und die Vorrichtung des RNS-Duplexabwickelns von RNS helicases.“