Skrobiowaci włókna, tamte kępy jak proteiny które zatykają up mózg Alzheimer pacjenci, zdumionych naukowów z ich krzepko strukturami. Które kaleczą najwięcej innych protein. są sprawnie wytrzymywać krańcowego upał i detergenty zimnych i potężnych w laboranckich eksperymentach Włókna są w rzeczywistości w ten sposób twardzi że badacze teraz są rekonesansowymi sposobami że mogą używać w nanoscale przemysłowych zastosowaniach. Podczas gdy no są koniecznie przyczyny Alzheimer, kojarzą z nim i z wiele innymi neurologicznymi warunkami, i badacze no mimo to mieć sposób atakować te odprężne molekuły.
Nauka publikująca ten tydzień w zaliczkowej online publikaci czasopismo nauka sugeruje że drożdże może udawać się dokąd naukowowie. Badanie drużyną przy whitehead institute dla Biomedycznego badania donosi na naturalnym biologicznym procesie którym rozmontowywają skrobiowatych włókna drożdżowe komórki.
"Te proteiny są znacząco niewywrotne," mówi Susan Lindquist dyrektor Whitehead i ołowiany badacz na projekcie. "To jest the first time że anyone znajdował cokolwiek który może catalytically brać oddzielnie skrobiowatego włókno."
Znalezienie podąża rok nauka proteina która pomaga komórkom tłumaczyć genetyczną informację w sznurki amino kwasy - elementy proteinowe molekuły. która skupiał się na drożdżowej proteinie dzwoniącej Sup35, Czasem nagle tworzy skrobiowatych włókna jednakowych tamto znajdujący w Alzheimer pacjentach Sup35. W drożdże, jakkolwiek, to no zabija komórki. Raczej, ja jest częścią komórki normalna biologia, zmienia typ proteiny którym robi komórka - zmiany które mogą czasem być korzystne.
Poprzedzający badanie w Lindquist lab opisującym jak proteina dzwonił Hsp104 wydaje się wpływać Sup35's zdolność tworzyć skrobiowatych włókna. Gdy drożdżowa komórka zawierał wysokie kwoty Hsp104 lub wcale lub, skrobiowaci włókna nigdy tworzyli. Ale gdy Hsp104 poziomy byli mali włókna rozkwitali.
Podczas gdy te typ związki między substancjami chemicznymi no są nieznani, "ja był intuicyjnie. Oba wysocy poziomy Hsp104 i nieobecność Hsp104 powodowali ten sam skutek. To pewny zrobił my chcieć obliczać out" mówi Lindquist który jest także profesorem biologia przy MIT., co iść dalej, "Ja był ciężki wchodzić na górę z ostatecznym eksperymentem w żywej komórce która wyjaśniał ten rzecz poniekąd."
Krótki odosobniony Hsp104 i Sup35 w ten nowej nauce, Lindquist i postdoctoral badaczu James. Tutaj zobaczyli że małe ilości Hsp104 katalizowali formację skrobiowaci włókna, ale wielcy poziomy proteina właściwie powodowali włókna rozpuszczać.
Daje ich odprężnej strukturze fact jest wybitny, "że proteina może brać oddzielnie te amyloids" mówi Lindquist. "Ja ogromnych następstwa dla nasz zrozumienia proteinowego falcowania proces w odnosić sie warunkach."
Ten badanie także przyczyniać się naukowa zrozumienie ewolucja może. Prions, tamte zakaźne proteiny wplątywać w warunkach tak jak choroba szalonych krów, są podklasą amyloids. W drożdżowych komórkach, Sup35 technicznie jest prion, chociaż ono no jest toksyczny komórka. Wiele badacze podejrzewają że ponieważ prions w ten sposób dobrze chronią w drożdże dla setki tysięcy rok, muszą słuzyć niektóre ewolucyjnego purpose poniekąd - i to jest dokąd Hsp104 komes wewnątrz.
Hsp104 należy klasa proteiny które czasem wpływają środowiskowymi czynnikami. Ja jest wyobrażalny, Krótki wyjaśnia, że drożdżowa komórka w jeden typ środowisko może doświadczać obfitość Hsp104 który wtedy utrzymywał Sup35 od tworzyć skrobiowatych włókna w ten komórce., Ale stawiający że komórka w różnym środowisku i rezultacie może być więcej umiarkowanym poziomem zmienia Hsp104 który, z kolei, tworzył skrobiowatych włókna w Sup35, jak ten proteina funkcjonuje i ostatecznie zmieniający komórki biologię. I ponieważ te zmiany natępni pokolenia komórki mogli wtedy przechodzący dalej, to naukowiec notatka, był przykład prowadzi ewolucyjnego proces środowisko.
"To jest spekulacja który no demonstrował mimo to," mówi Krótkiego. "Dla oczywistych powodów jest ciężki udowadniać jakaś ewolucyjnego argument ja. Ale ten papier jest jeden przejawem że to można być skrzynka."
http://www.wi.mit.edu/home.html