Published on May 20, 2004 at 7:13 PM
淀粉质纤维，堵塞阿耳茨海默氏的患者脑子的那些丛象匾的蛋白质，使有他们的稳健结构的科学家为难。 在实验室实验，他们能承受极其热和冷和强大的洗涤剂致残多数其他蛋白质。 纤维实际上是很坚韧的研究员现在测试方式他们可以用于 nanoscale 行业应用。 当他们不一定是阿耳茨海默氏的时原因，他们与它相关和以许多其他神经学情况，并且研究员没有一个方式袭击这些能适应分子。
在日记帐科学的预先的在线发行本周发布的研究建议酵母可能成功科学家没有的地方。 由一个小组的研究在生物医学的研究 Whitehead 学院报告关于酵母细胞折除淀粉质纤维的一个自然生物学过程。
“这些蛋白质是卓越地稳定的”，线索研究员说苏珊 Lindquist， Whitehead 的主任和这个项目的。 “这第一次是任何人找到可能催化作用上拆散淀粉质纤维的任何事”。
查找按照着重称 Sup35 的酵母蛋白质的研究年，帮助细胞翻译基因信息成氨基酸字符串 - 蛋白质分子构件的蛋白质。 有时 Sup35 突然形成淀粉质纤维类似于在阿耳茨海默氏的患者找到的那些。 在酵母，然而，这不杀害这个细胞。 相反，它是细胞的正常生物的一部分，更改这个细胞做蛋白质的种类 - 可能有时是有利的更改。
早先研究在被描述的 Lindquist 实验室蛋白质如何叫 Hsp104 似乎影响 Sup35 能力形成淀粉质纤维。 当酵母细胞包含了金额上限 Hsp104 或根本没有，淀粉质纤维未曾形成。 但是，当 Hsp104 级别是小的，纤维茂盛了。
当关系的这些类型化学制品之间的不是未知的时， “它反直观。 Hsp104 两高水平和缺乏 Hsp104 导致同一个作用。 那一定使我们要推测什么继续”，说 Lindquist，也是生物教授在 MIT。 “产生在将解释此类事情的一个活细胞的一个明确实验是难”。
在此新的研究、 Lindquist 和博士后詹姆斯更短的查出的 Sup35 和 Hsp104 中。 到了看见少量 Hsp104 摧化了淀粉质纤维的形成，但是蛋白质的大级别实际上造成纤维溶化。
“产生他们的能适应结构，这个情况蛋白质可能拆散这些淀粉质食物是卓越的”， Lindquist 说。 “它有对蛋白质折叠进程的我们的了解的巨大的涵义在淀粉质食物关连的情况”。
此研究可能也造成科学家的对演变的了解。 朊毒体，在条件牵连的那些感染蛋白质例如疯牛病，是淀粉质食物子类。 在酵母细胞， Sup35 技术上是朊毒体，虽然它不是含毒物的对这个细胞。 许多研究员怀疑，因为朊毒体在酵母那么很好被保存了数十万年，他们必须服务某类演变目的 -，并且那是 Hsp104 进来的地方。
Hsp104 属于环境因素有时影响蛋白质的选件类。 它是可以想象的，更短解释，在环境的一种类型的一个酵母细胞可能体验 Hsp104 丰盈，在该细胞然后将保留从形成淀粉质纤维的 Sup35。 但是放置细胞在一个不同的环境和这个结果里可能是，反之，在 Sup35 将创建淀粉质纤维 Hsp104 的一个更加中等的级别，更改该蛋白质如何发挥作用和根本地修改细胞生物学。 并且，因为这些更改可能然后传递到细胞的随后的生成，这，科学家附注，是引导这个调优过程的环境的示例。
“这是未被展示的猜想”，说更短。 “明显地证明所有演变变元是难。 但是本文是一个表示这也许是实际情形”。
http://www.wi.mit.edu/home.html
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