Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | Русский | Svenska | Polski

Naturligt biologiskt bearbetar av vilka jästceller demonterar amyloidfibrer

Published on May 20, 2004 at 7:13 PM · 1 Comment
Amyloidfibrer, de ruggar av platta-något liknande proteiner, som stoppar till upp hjärnorna av Alzheimers tålmodig, har förvirrat forskare med deras robustt strukturerar. I laboratinar är de kompetent till motståndskraftytterligheten värmer och kalla och kraftiga tvättmedel som lamslår mest andra proteiner. Fibrerna är i det så tuffa faktumet att forskare undersöker nu väg att de kan användas i industriella applikationer för nanoscale. Stunder är de inte nödvändigtvis orsaka av Alzheimers, är de tillhörande med den, och med många andra neurological villkorar, och forskare har inte ännu a långt som anfaller dessa elastiska molekylar.

En studie som publiceras denna vecka i den för- on-line publikationen av föra journal överVetenskapen föreslår att jäst kan lyckas var forskare inte har. Forskningen av ett lag på det Whitehead Institutet för BiomedicalForskning anmäler på ett naturligt biologiskt bearbetar av vilka jästceller demonterar amyloidfibrer.

”Är leder Dessa proteiner remarkably stabila,” något att säga Susan Lindquist, direktör av Whitehead och forskare på projektera. ”Är Denna den första tiden som någon har funnit något, som kan catalytically ta ifrån varandra en amyloidfiber.”,

Finna följer år av studien, som har fokuserat på ett jästprotein som kallas Sup35, ett protein som hjälper celler att översätta genetisk information in i stränger av amino syror - de byggande kvarteren av proteinmolekylar. Ibland bildar Sup35 plötsligt amyloidfibrer som är liknande till de som finnas i Alzheimers tålmodig. I jäst emellertid, dödar detta inte cellen. Ganska är det delen av cellens det normalabiologin som ändrar typerna av proteiner, som cellen gör - ändringar som kan ibland vara välgörande.

Föregående forskning i det beskrev Lindquist labbet hur ett protein kallade Hsp104 verkad för att påverka Sup35's-kapacitet att bilda amyloidfibrer. När en jästcell innehöll antingen kickbelopp av Hsp104 eller inga alls, amyloidfibrer som bildas aldrig. Men, när Hsp104 jämnar, lilla, var, de frodasde fibrerna.

Fördriva dessa typer av förhållanden mellan kemikalieer är inte unheard av, ”det var kontra-intuitivt. Båda hög nivå av Hsp104 och frånvaroen av Hsp104 orsakade samma verkställer. Det gjorde bestämt oss att önska att figurera ut vad gick på,” något att säga Lindquist, som är också en professor av biologi på MIT. ”Var Det hårt att komma upp med ett definitivt experiment i en bosatt cell som skulle förklarar detta sorterar av ting.”,

I denna nya studie, Lindquist och postdoctoral forskare James Kortare isolerad Sup35 och Hsp104. Här sågar de att lilla belopp av Hsp104 catalyzed bildandet av amyloidfibrer, men stort jämnar av proteinet orsakade faktiskt fibrerna för att upplösa.

”Givet deras elastiskt strukturera, faktumet att ett protein kan ta ifrån varandra dessa amyloids är anmärkningsvärt,” något att säga Lindquist. ”Har Det enorma implikationer för vår överenskommelse av den processaa proteinvikningen i amyloid-släkt villkorar.”,

Denna forskning också kan bidra till forskare överenskommelse av evolution. Prions de smittsamma proteiner som in blandas in, villkorar liksom galna ko-sjukan, är en subclass av amyloids. I jästceller är Sup35 tekniskt en prion, även om den inte är giftlig till cellen. Många forskare misstänker att, därför att prions har varit så väl som bevaras i jäst för hundratusentals år, de måste serven några sortera av evolutions- ämnar - och det är var Hsp104 kommer in.

Hsp104 hör hemma till en klassificera av proteiner som påverkas ibland av miljö- dela upp i faktorer. Den är begriplig, Kortare förklarar, att en jästcell i en typ av miljön kan erfara ett överflöd av Hsp104, som skulle därefter uppehället Sup35 från att bilda cellen för amyloidfibrer däri. Men satt, att cellen i en olik miljö och resultatet kan vara mer, dämpa jämnt av Hsp104 att skulle, skapa i sin tur amyloidfibrer i Sup35 som ändrar hur det protein fungerar och förändra ultimately cellens biologi. Och därför att dessa ändringar kunde därefter passeras på till följande utvecklingar av celler, noterar detta, forskarna, skulle är ett exempel av miljön som vägleder det evolutions-, bearbetar.

”Är Denna spekulation, som inte har visats ännu,” Kortare något att säga. ”För tydligt resonerar det är hårt att bevisa något evolutions- argument. Men detta pappers- är en indikering som den denna styrka är fallet.”, 

http://www.wi.mit.edu/home.html