Published on May 20, 2004 at 7:13 PM
澱粉質纖維,堵塞阿耳茨海默氏的患者腦子的那些叢像匾的蛋白質,使有他們的穩健結構的科學家為難。 在實驗室實驗,他們能承受極其熱和冷和強大的洗滌劑致殘多數其他蛋白質。 纖維實際上是很堅韌的研究員現在測試方式他們可以用於 nanoscale 行業應用。 當他們不一定是阿耳茨海默氏的時原因,他們與它相關和以許多其他神經學情況,并且研究員沒有一個方式襲擊這些能適應分子。
在日記帳科學的預先的在線發行本週發布的研究建議酵母可能成功科學家沒有的地方。 由一個小組的研究在生物醫學的研究 Whitehead 學院報告關於酵母細胞折除澱粉質纖維的一個自然生物學過程。
「這些蛋白質是卓越地穩定的」,線索研究員說蘇珊 Lindquist, Whitehead 的主任和這個項目的。 「這第一次是任何人找到可能催化作用上拆散澱粉質纖維的任何事」。
查找按照著重稱 Sup35 的酵母蛋白質的研究年,幫助細胞翻譯基因信息成氨基酸字符串 - 蛋白質分子構件的蛋白質。 有時 Sup35 突然形成澱粉質纖維類似於在阿耳茨海默氏的患者找到的那些。 在酵母,然而,這不殺害這個細胞。 相反,它是細胞的正常生物的一部分,更改這個細胞做蛋白質的種類 - 可能有時是有利的更改。
早先研究在被描述的 Lindquist 實驗室蛋白質如何叫 Hsp104 似乎影響 Sup35 能力形成澱粉質纖維。 當酵母細胞包含了金額上限 Hsp104 或根本沒有,澱粉質纖維未曾形成。 但是,當 Hsp104 級別是小的,纖維茂盛了。
當關係的這些類型化學製品之間的不是未知的時, 「它反直觀。 Hsp104 兩高水平和缺乏 Hsp104 導致同一個作用。 那一定使我們要推測什麼繼續」,說 Lindquist,也是生物教授在 MIT。 「產生在將解釋此類事情的一個活細胞的一個明確實驗是難」。
在此新的研究、 Lindquist 和博士後詹姆斯更短的查出的 Sup35 和 Hsp104 中。 到了看見少量 Hsp104 摧化了澱粉質纖維的形成,但是蛋白質的大級別實際上造成纖維溶化。
「產生他們的能適應結構,這個情況蛋白質可能拆散這些澱粉質食物是卓越的」, Lindquist 說。 「它有對蛋白質摺疊進程的我們的瞭解的巨大的涵義在澱粉質食物關連的情況」。
此研究可能也造成科學家的對演變的瞭解。 朊毒體,在條件牽連的那些感染蛋白質例如瘋牛病,是澱粉質食物子類。 在酵母細胞, Sup35 技術上是朊毒體,雖然它不是含毒物的對這個細胞。 許多研究員懷疑,因為朊毒體在酵母那麼很好被保存了數十萬年,他們必須服務某類演變目的 -,并且那是 Hsp104 進來的地方。
Hsp104 屬於環境因素有時影響蛋白質的選件類。 它是可以想像的,更短解釋,在環境的一種類型的一個酵母細胞可能體驗 Hsp104 豐盈,在該細胞然後將保留從形成澱粉質纖維的 Sup35。 但是放置細胞在一個不同的環境和這個結果裡可能是,反之,在 Sup35 將創建澱粉質纖維 Hsp104 的一個更加中等的級別,更改該蛋白質如何發揮作用和根本地修改細胞生物學。 并且,因為這些更改可能然後傳遞到細胞的隨後的生成,這,科學家附註,是引導這個調優過程的環境的示例。
「這是未被展示的猜想」,說更短。 「明顯地證明所有演變變元是難。 但是本文是一個表示這也許是實際情形」。
http://www.wi.mit.edu/home.html
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