Howard Hughes Medical Institute- (HHMI)Forscher haben einen Proteinempfänger in den Hühnern getrennt, der für das Übertragen von Antikörpern von Mutter zu Nachkommenschaft - eine Funktion verantwortlich ist, die zur Schenkung einer vorübergehenden Immunität kritisch ist, die die Junge gegen Infektion schützt, bis ihre eigenen Immunsysteme anfangen zu arbeiten.
Das Empfängermolekül ist Funktionskollegen bis eins, das in den Säugetieren, einschließlich Menschen, dass auch Attachés zu den Antikörpern gefunden wird und überträgt sie auf Nachkommenschaft. Im Falle der Menschen passieren die Antikörper durch die vorgeburtliche Plazenta. In den Hühnern den Embryos durch die Eigelbbeutelmembran des Eies werden sie geführt.
Die Forscher waren überrascht zu finden, jedoch waren der, obgleich die Säugetier- und Hühnerempfänger die gleiche grundlegende Rolle spielen, ihre Zellen eindeutige, aufschlussreiche verschiedene Evolutionswege zur gleichen Funktion. Nach Ansicht der Forscher wirft die Entdeckung faszinierende Fragen über auf, wie der Hühnerempfänger und sein Verhältnis zu den ähnlichen Proteinen in den Säugetieren arbeitet.
Geführt durch HHMI-Forscher Pamela J. Bjorkman an der California Institute Of Technology, Veröffentlichten die Forscher ihre Ergebnisse im Punkt Im Mai 2004 der Zapfen Immunität.
In ihren Studien suchten die Forscher, die Vogelkollegen des Empfängers zu trennen, der FcRn genannt wurde (den neugeborenen Fc-Empfänger), das in den Säugetieren das Antikörperimmunoglobulin G von (IgG) Mutter zu Nachkommenschaft überträgt. FcRn trägt eine faszinierende strukturelle Ähnlichkeit zu den Molekülen, die komplexe Proteine des bedeutenden Histocompatibility (MHC) genannt werden, die in der fest gefügten anpassungsfähigen Immunreaktion arbeiten, indem sie Antigenpeptide T-Zellen darstellen. Vorhergehende Studien hatten angezeigt, dass das Vogelantikörperimmunoglobulin O (IgY) von Hennen zu Küken durch einen Empfänger übertragen wurde, aber sein Verhältnis zu MHC-Molekülen war nicht nachgeforscht worden.
„In der Richtung, dass dieser Empfänger IgY verschob, das die Kollegen von IgG in den Säugetieren ist, klang es wie es war das Vogeläquivalent von FcRn,“ sagte Bjorkman. „Aber alles, das vorher gezeigt worden war, war, dass es eine verbindliche Aktivität IgY auf Eigelbbeuteln gab. Niemand hatte gereinigt oder gekennzeichnet das Protein.“
Um den Vogelempfänger zu trennen, nutzten die Forscher die Tatsache aus die, wie auch das Argument für IgG, das an FcRn bindet, der IgY-Antikörper zu seinem Empfänger unter etwas säurehaltigen Bedingungen anzubringen, neigt und vom Empfänger unter Grundbedingungen etwas freizugeben. Die Forscher wussten, dass sie eine verhältnismäßig Geradeausisolierung des FcRY-Empfängers durchführen konnten, indem sie eine Lösung von Eigelbbeuteln durch eine Trennungsspalte führten, die unter Säurebedingungen IgY - Veranlassung des Empfängers enthält, an dem IgY festzuhalten. Dann konnten sie einen Fluss der grundlegenderen Flüssigkeit verwenden, um nur das IgY-bindene Protein auszufüllen.
„Als wir das taten, war es absolut rein und säubert,“ sagte Bjorkman. „Es gab nichts anderes dort.“ So sagte sie, wussten sie sofort, dass sie wahrscheinlich den Empfänger gekennzeichnet hatten, der für IgY-Transport zu den Küken verantwortlich ist. Weitere Studien des Proteins zeigten, dass es die passenden Bindefähigkeiten zu IgY hatte.