Os pesquisadores (HHMI) do
Howard Hughes Medical Institute isolaram um receptor da proteína nas galinhas que fosse responsável para transferir anticorpos da matriz à prole - uma função crítica a dar uma imunidade provisória que protegesse os jovens contra a infecção até que seus próprios sistemas imunitários comecem a funcionar.
A molécula do receptor é contrapartes funcionais a uma encontrada nos mamíferos, incluindo seres humanos, que igualmente anexa aos anticorpos e os transfere à prole. No caso dos seres humanos, os anticorpos passam através da placenta antes do nascimento. Nas galinhas, são passados aos embriões através da membrana do saco de gema do ovo.
Os pesquisadores foram surpreendidos encontrar, contudo, aquela embora os receptors mamíferos e da galinha jogassem o mesmo papel básico, suas estruturas era rotas evolucionárias diferentes originais, revelando à mesma função. De acordo com os pesquisadores, a descoberta levanta perguntas intrigantes sobre como o receptor da galinha funciona e seu relacionamento às proteínas similares nos mamíferos.
Conduzido pelo investigador Pamela J. Bjorkman de HHMI no Instituto de Tecnologia de Califórnia, os pesquisadores publicaram seus resultados na introdução De maio de 2004 da Imunidade do jornal.
Em seus estudos, os pesquisadores procuraram isolar as contrapartes aviárias do receptor chamado FcRn (o receptor neonatal de Fc), que nos mamíferos transfere a imunoglobulina G do anticorpo (IgG) da matriz à prole. FcRn carrega uma semelhança estrutural intrigante às moléculas chamadas as proteínas complexas do histocompatibility (MHC) principal, que funcionam na resposta imune adaptável vertebrada apresentando peptides antigénicos às pilhas de T. Os estudos Precedentes tinham indicado que a imunoglobulina aviária Y do anticorpo (IgY) estêve transferida das galinhas aos pintainhos por um receptor, mas seu relacionamento às moléculas de MHC não tinha sido investigado.
“No sentido que este receptor movia IgY, que é as contrapartes de IgG nos mamíferos, soou como ele era o equivalente aviário de FcRn,” disse Bjorkman. “Mas tudo que tinha sido mostrado previamente era que havia uma actividade obrigatória de IgY em sacos de gema. Ninguém tinha refinado ou tinha caracterizado a proteína.”
Para isolar o receptor aviário, os pesquisadores exploraram o facto que, como é igualmente o argumento para IgG que liga a FcRn, o anticorpo de IgY tende a anexar a seu receptor sob circunstâncias ligeira ácidas, e a liberar do receptor sob circunstâncias ligeira básicas. Os pesquisadores souberam poderiam realizar um isolamento relativamente directo do receptor de FcRY passando uma solução de sacos de gema através de uma coluna da separação que contem IgY sob circunstâncias ácidas - fazer com que o receptor cole ao IgY. Então poderiam usar um fluxo de um líquido mais básico para lavar somente a proteína IgY-obrigatória.
“Quando nós fizemos aquele, era absolutamente puro e limpa,” disse Bjorkman. “Não havia nada mais lá.” Assim, disse, souberam imediatamente que tinham identificado provavelmente o receptor responsável para o transporte de IgY aos pintainhos. Uns estudos Mais Adicionais da proteína mostraram que teve as propriedades obrigatórias apropriadas a IgY.