Le Proteine critiche per comprimere il DNA in preparazione di divisione cellulare realmente interagiscono con la doppia elica per adattarla in un genere “di Velcro molecolare,„ ricercatori hanno scoperto.
Le proteine, chiamate condensins, sono importanti per vari trattamenti del governo della casa in cromosomi, ma i meccanici dietro la loro funzione sono stati in gran parte sconosciuti. Quando i ricercatori alternatamente allungati e compressi una singola molecola di DNA con i condensins fissati, essi hanno trovato che il DNA ha esteso per gradi “nei clic,„ analogo dell'apertura della chiusura lampo del Velcro.
La manipolazione riuscita di singola molecola del DNA con le proteine di condensin fissate lo rende plausibile pensare a usando una simile strategia per esplorare il macchinario che elabora i cromosomi nella cella, ha detto uno degli autori senior dello studio, Carlos Bustamante, un ricercatore di Howard Hughes Medical Institute all'Università di California, Berkeley.
Bustamante, Ryan B. Case, Nicholas R. Cozzarelli ed i loro colleghi a Berkeley hanno pubblicato i loro risultati il 3 giugno 2004, nella Scienza Precisa, che fornisce la pubblicazione elettronica rapida degli articoli selezionati dalla Scienza del giornale.
“Finora, piccolo è stato conosciuto circa la funzione dei condensins,„ ha detto Bustamante. “È stato conosciuto che se il gene per la proteina fosse tramortito, cromosomi non riusciti per segregare correttamente nella divisione cellulare. Una cellula figlia potrebbe non ne ricevere tutto il DNA ed altri.„
Bustamante ed i suoi colleghi hanno preso nota degli studi più iniziali da un altro gruppo di ricercatori che hanno fornito la prova che i condensins sono sembrato indurre “supercoiling„ in DNA, che accade quando due molecole elicoidali intrecciano.
“Abbiamo deciso di provare a sviluppare un'analisi della unico molecola, per vedere se potremmo realmente capire il meccanismo degli effetti di questa proteina su DNA,„ abbiamo detto Bustamante. “Anche se non c'era analisi in serie per l'attività di questa proteina, abbiamo pensato che forse ottenessimo fortunati ed osservassimo una certa attività ad un livello della unico molecola.„
I ricercatori hanno lavorato con un tipo di condensin trovato nel batterio Escherichia coli. La Loro procedura sperimentale consistita di fissando un'estremità di una molecola del DNA ad una perla di plastica minuscola ha tenuto da aspirazione su una micropipetta. Poi hanno indotto la molecola del DNA ad estendere da liquido corrente dopo e la hanno esposta ad una soluzione che contiene la proteina batterica di condensin. I ricercatori dopo hanno aggiunto il TRIFOSFATO DI ADENOSINA energia-contenente della molecola alla soluzione. Dopo Che il TRIFOSFATO DI ADENOSINA si è aggiunto, hanno catturato l'altra estremità della molecola condensin-trattata del DNA con un'altra perla di plastica ed hanno proceduto a tirare il DNA con forza precisamente misurata.
“Abbiamo trovato che la molecola del DNA era diventato molto più breve in presenza della proteina di condensin,„ abbiamo detto Bustamante. “E quando abbiamo cominciato a tirarlo a parte con attenzione, la abbiamo veduta estendere in un reticolo del dente di sega di forza, come il clic-clic-clic di apertura della chiusura lampo del Velcro.
“Quando abbiamo tirato ancora una seconda volta, molto con la nostra sorpresa, il trattamento ha riprodotto identicamente ogni dente nel reticolo del dente di sega. Non avevamo veduto mai qualcosa di simile. Realmente abbiamo pensato che stessimo vedendo soltanto il disturbo nell'allungamento del DNA, ma invece stavamo vedendo una registrazione perfetta nel reticolo del dente di sega,„ Bustamante ha detto.