蛋白質變換脫氧核糖核酸成分子維可牢尼龍搭扣

蛋白質，稱 condensins，對在染色體的各種各樣的管理進程是重要，但是在他們的功能後的技工是主要未知的。 當研究員交替地被舒展和被壓縮脫氧核糖核酸一個唯一分子與附上的 condensins 的，他們發現脫氧核糖核酸在 「單擊逐步地延伸了」，如同維可牢尼龍搭扣解壓縮。

一個唯一脫氧核糖核酸分子的成功的處理與附上的 condensin 蛋白質的使振振有詞考慮使用一個相似的方法測試處理在這個細胞的染色體的機械，說其中一個研究的高級作者，卡洛斯 Bustamante，加州大學的一位霍華德・休斯醫療學院研究員，伯克利。

Bustamante、賴安 B. Case，尼古拉斯 R. Cozzarelli 和他們的伯克利的同事發布了他們的在 2004年 6月 3日的發現，在快速的科學，提供所選的條款迅速電子發行從日記帳科學的。

「直到現在，一點知道關於 condensins 的功能」， Bustamante 說。 「知道，如果蛋白質的基因被擊倒了，染色體在細胞分裂沒有能適當地分離。 一個子細胞什么都不也許接受所有脫氧核糖核酸和其他」。

Bustamante 和他的同事由提供證據的另一個組研究員注意到更早的研究 condensins 看上去導致 「supercoiling」在脫氧核糖核酸，發生，當二個螺線分子交錯時。

「我們決定設法開發單一分子檢驗，發現我們是否可能真瞭解此蛋白質的作用結構對脫氧核糖核酸的」，說 Bustamante。 「即使沒有此蛋白質的活動的批量檢驗，我們認為我們可能會獲得幸運并且觀察若乾活動在單一分子級別」。

研究員與在細菌找到的 condensin 一起使用的類型大腸埃希氏菌。 他們的包括的實驗程序附有脫氧核糖核酸分子的一個末端一個微小的塑料小珠由在微球管上的吸暫掛了。 他們然後造成脫氧核糖核酸分子由通過它的流的液體延伸，并且顯示了它在包含細菌 condensin 蛋白質的解決方法。 其次研究員添加了能源包含的分子 ATP 到這個解決方法。 在 ATP 被添加了後，他們獲取了 condensin 對待的脫氧核糖核酸分子的另一個末端與另一個塑料小珠的并且進行了在脫氧核糖核酸的下拉式用精密地被評定的強制。

「我們發現脫氧核糖核酸分子變得短在 condensin 蛋白質面前」，說 Bustamante。 「并且，當我們開始分開仔細拉它，我們在強制的鋸齒模式看見它延伸，像單擊單擊單擊維可牢尼龍搭扣解壓縮。

「當我們再拉了第二次，對於我們的意外，進程相等地再生產了在鋸齒模式的每個齒。 我們未曾看見如此物。 我們認為我們只看到在舒展的噪聲脫氧核糖核酸，反而我們看到在鋸齒模式的一個理想的註冊表」， Bustamante 說。

該理想的增殖率嚴格建議了给 Bustamante 和他的同事他們看到與一個明確定義的組織的一個濃縮的結構。 「在我們拔出它并且放鬆了它時候，這個分子能返回到同一個首字母或濃縮的表單」， Bustamante 說。 實際上，研究員許多次拉了并且放鬆了同一個脫氧核糖核酸分子，每次看到擴展名和結露的同一個鋸齒模式。

他們也發現能源包含的 ATP 分子看上去扮演一個管理角色，而不是提供能源為縮合反應。 當研究員從這個解決方法去除了所有超額 ATP，他們發現 condensin 蛋白質繼續發揮作用。 「查找的那是大驚奇，因為我們預計是的蛋白質更多像必須每次燒 ATP 的馬達它凝聚了」，說 Bustamante。 並且，當他們從這個解決方法取消了超額蛋白質，被限制的蛋白質能對 recondense 脫氧核糖核酸，當在脫氧核糖核酸的緊張降低。

研究員的分析導致他們建議設計 condensin 蛋白質字符串如何配合凝聚脫氧核糖核酸分子。 他們推理 「順序地和緊密地朝向」 condensin 蛋白質附上對脫氧核糖核酸。 通過附有用這種方式，每蛋白質 「與其鄰居合作」，可逆束縛對，從而逐漸碾碎脫氧核糖核酸的下蛋白質的題頭到其濃縮的狀態。 并且，當研究員實驗舒展了脫氧核糖核酸分子， condensin 題頭分開順序地彈出，導致鋸齒強制擴展名模式。 但是題頭依然是區域對脫氧核糖核酸，因此，當強制降低時他們可以回到他們閉合的狀態和 recondense 脫氧核糖核酸分子。

根據 Bustamante，細菌 condensin 分子的這些研究對操作脫氧核糖核酸并且維護染色體結構相似的蛋白質的將來的研究將開闢這條道路。 「這些分子實際上執行他們的功能的實際結構是未知的」，他說。 「然後我們是非常興奮的我們能開發檢驗，第一次，產生我們瞭解對這些分子如何可能操作在這個分子級別」。

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