Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | Finnish | Bahasa | Русский | Svenska | Polski

Ribozymforschung führt möglicherweise zu Methoden des Überwachungsfettstoffwechsels und unterstützte möglicherweise sogar in die Recherche nach Lebenszeichen auf Mars

Published on June 29, 2004 at 8:35 PM · No Comments

Die Forschung, die angestrebt wird, die Funktionen von Ribozymen auseinander neckend schließlich, führt möglicherweise zu Methoden des Überwachungsfettstoffwechsels und unterstützte möglicherweise sogar in die Recherche nach Lebenszeichen auf Mars, nach Ansicht University of Michigan-Forschers Nils Walter.

Seins späteste Arbeit wurde online in den Verfahren der National Academy Of Sciences Am 24. Juni veröffentlicht.

Walter und Mitarbeiter an U-M und Kollege Xiaowei Zhuang und Mitarbeiter an Universität Harvard, Gebrauchstechniken, die sie einzelne Moleküle von Ribozymen studieren lassen, alias ribozymes. Wie die vertrauteren Proteinenzyme beschleunigen Ribozyme chemische Reaktionen innerhalb der Zellen. Forscher möchten lernen, wie Änderungen in den Ribozymemolekülen ihre Aktivität beeinflussen, beide, zum besser zu verstehen, wie Entwicklung ribozymes, um ihre Zölle zu erfüllen geformt hat und Wege der Manipulierung sie zu den nützlichen Zwecken zu finden.

In der neuen Forschung Walters kombinierte Gruppe eine Technik, die Einzelmolekül Fluoreszenzresonanz-Energieübertragung mit (FRET) mathematischen Simulationen, um einen Ribozyme zu studieren genannt wurde, der in die Wiederholung eines Tabak-Infizierungsvirus mit einbezogen wurde. Gerade da ein Proteinenzym keine statische Zelle ist, verformt sich ein Ribozyme auch und hin und her komprimiert zwischen seinen Vertrag, katalytisch aktives Formular und sein inaktiv, erweitertes Formular. Einzel-Molekül GITTERWERK erlaubte den Forschern, direkt zu beobachten und zu messen, wie schnell der Ribozyme Formulare schaltete und wie diese Kinetik änderten, als verschiedene Teile des Moleküls geändert wurden.

Mit der Einführung von mathematischen Simulationen, konnten die Forscher auch nachforschen, wie ändernde Teile des Ribozymemoleküls seine Fähigkeit beeinflußten, chemische Reaktionen zu katalysieren. Sie waren überrascht, zu finden, dass Modifikationen, die sie überall auf dem Molekül machten---sogar weit von die Site, in der die chemische Reaktion auftritt---beeinflußte die Kinetik der Katalyse.

das ist ganz wie, was bekannt, um in den Proteinenzymen zu geschehen, aber bis jetzt gab es keinen Beweis, dass ribozymes sich ähnlich benahmen, sagte Walter, einen Dow Corning Assistenzprofessor von Chemie.

„Es bekannt für ein paar Jahre, nun da, wenn Sie ändern, etwas auf einem Proteinenzym, das Sie denken, recht weit weg vom katalytischen Kern ist---wo die Chemie wirklich geschieht---Sie sehen, dass die Chemie direkt beeinflußt wird,“ Walter sagten. „Dieses hat zu die Idee geführt, dass es ein Netz von Anträgen gibt, die ein Proteinenzym als Ganzes wirken lassen. Wir schlagen zum ersten Mal vor, dass dieses geschieht auch mit Ribozymen.“