Sebuah kompleks protein raksasa yang bertanggung jawab untuk menjaga membungkuk keluar dari bentuk protein telah divisualisasikan oleh para ilmuwan yang bekerja di Jepang dan Inggris.
Struktur kompleks chaperonin dari bakteri Thermus thermophilus mengungkapkan petunjuk tentang bagaimana molekul penting mungkin melakukan pekerjaan melipat protein baru atau rusak dalam sel.
Dipimpin oleh Profesor Jadi Iwata dari Imperial College London , tim ilmuwan mengumumkan temuan mereka pada edisi bulan ini jurnal Structure (Agustus 2004).
Kompleks ini terdiri dari tiga bagian yang terpisah - dua identik unit 'kandang' diikat kembali ke belakang, dan 'topi' unit yang duduk di atas kandang, bertindak sebagai stopper. Kandang berisi dibatalkan, atau didenaturasi, protein, sementara chaperonin berjalan sekitar refolding bentuknya menggunakan sumber energi sel, ATP.
Struktur kompleks chaperonin adalah salah satu yang terbesar dan paling sulit dipecahkan oleh para ilmuwan. Setiap unit kandang atau topi terdiri dari tujuh rantai polipeptida terpisah.
"Itu besar," kata Profesor Iwata. "Rongga dapat menampung protein bahkan sangat besar dalam Hal ini membuat lingkungan yang sempurna untuk protein untuk kali lipat.."
Ini adalah struktur kedua kompleks chaperonin harus dilaporkan oleh para ilmuwan, dan divisualisasikan pada resolusi 2,8 Angstrom. Yang pertama diterbitkan pada tahun 1997 oleh kelompok Paulus Sigler almarhum Profesor di Yale University, Amerika Serikat.
Berbeda dengan struktur pertama, diambil dari chaperonin coli bakteri usus Escherichia, struktur Thermus thermophilus adalah struktur yang lebih alami mengungkapkan interior oval tidak teratur subunit kandang itu.
Thermus thermophilus adalah bakteri yang sangat termofilik, pertama kali ditemukan hidup di laut dalam ventilasi panas. Ini berisi protein dianggap sangat mirip dengan yang ditemukan di pusat-pusat kekuatan energi sel tumbuhan dan hewan, mitokondria.
Segera, pengguna terbesar dari pengetahuan baru yang ahli biokimia bekerja pada protein dan bioinformaticians, mencari molekul serupa pada spesies lain. Manusia cenderung mitokondria menggunakan jenis yang sama untuk protein lipat chaperonin kata Profesor Iwata. Dalam waktu struktur mereka dapat digunakan dalam pengembangan obat baru.
Tim percaya bahwa struktur mereka membuat mereka penjelasan tentang bagaimana molekul bekerja.
Benar protein melipat diri menyelipkan unsur-unsur yang tidak berbaur dengan baik dengan air - sebuah properti yang dikenal sebagai hidrofobisitas - dalam struktur mereka. Protein didenaturasi dengan salah-bentuk mereka terorganisir memungkinkan elemen biasanya tersembunyi untuk menampilkan di luar, membuat mereka muncul hidrofobik.
Tutup chaperonin mengakui hidrofobisitas dan 'menendang' keluar bentuk protein ke kandang untuk beberapa terapi protein folding.