形蛋白質から曲がる守ることに責任がある巨大な蛋白質の複合体は日本およびイギリスではたらいている科学者によって視覚化されました。
thermophilus 細菌 Thermus の chaperonin の複合体の構造は重要な分子がセル内の折る新しいですか傷つけられた蛋白質のジョブをどのようにについてのするかもしれないか糸口を明らかにします。
帝国大学ロンドンの教授によって So Iwata 導かれて、科学者のチームは今月のジャーナル構造 (2004 年 8 月) の版の彼らの調査結果を発表します。
複合体は 3 つの別々の部を - 続けて打たれる 2 つの同一の 「ケージ」の単位およびケージ頂上坐るストッパーとして機能する 「帽子」の単位から成り立ちます。 ケージは chaperonin は細胞エネルギー源を使用して形を refolding するがアンワインドされる、または、蛋白質変化させて、 ATP 含んでいます。
科学者が解決する chaperonin の複合体の構造は最も大きくのおよび最も困難のの 1 つです。 ケージまたは帽子の各単位は 7 つの別々のポリペプチドの鎖から成っています。
「それは巨大です」、教授を言いました Iwata。 「キャビティは非常に大きい蛋白質を中取り扱うことができます。 それはフォールドに作ります蛋白質のための完全な環境を」。
それは科学者が報告する chaperonin の複合体の第 2 構造で 2.8 オングストロームの解像度で視覚化されます。 第 1 はエール大学、米国の遅い教授のポール Sigler グループ 1997 年に出版されました。
腸の細菌エシェリヒア属大腸菌の chaperonin から取られる最初の構造とは違って Thermus の thermophilus 構造はケージの亜単位の不規則な楕円形の内部を明らかにするより自然な構造です。
thermophilus Thermus は非常に好熱性の細菌、最初に見つけました深海熱い出口の生活をです。 それは野生動植物のセル、 mitochondria のエネルギー発電所で見つけられるそれらに非常に類似するために蛋白質の思考を含んでいます。
すぐに、この新しい知識の最も大きいユーザーは他の種の同じような分子を捜す蛋白質および bioinformaticians に取り組んでいる生化学者です。 人間の mitochondria は多分蛋白質を折るのに同じタイプの chaperonin を言います Iwata 教授を使用します。 時間で構造は新しい薬剤の開発で使用されるかもしれません。
チームは分子がどのようにの働くか構造が説明にそれらを導くことを信じます。
きちんと折られた蛋白質は - 構造の中の…水と hydrophobicity として知られている特性をよく混ぜない要素を押し込めます。 mis 組織された形の変化させた蛋白質は普通隠された要素がようです疎水性のそれらを作る外側に表示するようにします。
chaperonin の帽子は hydrophobicity を認識し、 「作動させますフォールディング療法のためのケージに形蛋白質から」。
キャビティの折りたたみの変更はセルのエネルギー源、 ATP によって運転されます。 キャビティできちんとに蛋白質のためのちょうど 10 秒折りますかかります。
科学者の次の目的は再度変化させた蛋白質の背部の折る一連の最中にこれらの細胞小間使いを一緒に捕獲することです。
それらに chaperonin の複合体によって固定されるかもしれない一種の蛋白質に関して既に糸口があります - 蛋白質の構造を結晶させる作業の間に…ケージの中の 28 の別々の蛋白質を識別しました。
「私達は蛋白質が行為で閉鎖そしてつかまえられるとき、実際に」言う Iwata 教授を何が起こるか知る第 1 であることを望みます。
Daltons として知られている分子単位ではネイティブ chaperonin の複合体の構造は 700 の kiloDaltons の重量を量ります。 それは完全な構造の細部が自由に利用できる構造のデータベースへの 2 部で沈殿しなければならなかったほど大きいです蛋白質構造データバンク。 それに 3D スペースでマップされ、計画される構造で原子座標の、または百万個の原子上の 6 つ以上のディジットがあります。
Iwata 教授はセルの膜で、科学で去年出版される重大な光合性の酵素の Photosystem II のような埋め込まれる蛋白質の構造を解決するために有名です。 chaperonin の複合体の水晶は Iwata の実験室で育ち、準備され、ヨーロッパのシンクロトロン機能の X 線分析の後で、すべての著者は共同して構造を解決しました。
http://www.imperial.ac.uk