Un complejo gigantesco de la proteína responsable de ocuparse doblado de las proteínas de la dimensión de una variable ha sido visualizado por los científicos que trabajaban en Japón y el REINO UNIDO.
La estructura del complejo del chaperonin de las bacterias Thermus termófilo revela pistas sobre cómo la molécula importante puede hacer su trabajo de proteínas nuevas o dañadas plegables dentro de las células.
Llevado por Profesor So Iwata de la Universidad Imperial Londres, las personas de científicos anuncian sus conclusión en la edición de este mes de la Estructura del gorrón (Agosto de 2004).
El complejo comprende tres porciones separadas - dos unidades idénticas de la “jaula” amarradas de nuevo al dorso, y una unidad del “casquillo” que se siente encima de la jaula, actuando como tapón. La jaula contiene haber desenrollado, o desnaturalizado, proteína, mientras que el chaperonin va alrededor a refolding su dimensión de una variable usando la fuente de energía celular, ATP.
La estructura del complejo del chaperonin es una del más grande y del más difícil resuelto por los científicos. Cada unidad de la jaula o del casquillo se compone de siete encadenamientos separados del polipéptido.
“Es enorme,” dijo a Profesor Iwata. “La cavidad puede acomodar incluso las proteínas muy grandes dentro. Hace el ambiente perfecto para la proteína al doblez.”
Es la segunda estructura de un complejo del chaperonin que se señalará por los científicos, y se visualiza en una resolución de 2,8 Angstromes. El primer fue publicado en 1997 por el grupo del último Profesor Paul Sigler en la Universidad de Yale, los E.E.U.U.
A Diferencia de la primera estructura, tomada del chaperonin de la bacteria Escherichia Coli de la tripa, la estructura termófila de Thermus es una estructura más natural que revela el interior ovalado irregular de las subunidades de la jaula.
Thermus termófilo es las bacterias altamente termófilas, primero encontró la vida en respiraderos calientes de alta mar. Contiene las proteínas probablemente muy similares a ésas encontradas en las centrales eléctricas de la energía de las células de la instalación y del animal, las mitocondrias.
Inmediatamente, los utilizadores más grandes de este nuevo conocimiento son bioquímicos que trabajan en la proteína y los bioinformaticians, explorando para las moléculas similares en otras especies. Las mitocondrias Humanas utilizan probablemente el mismo tipo de chaperonin para plegable las proteínas dicen a Profesor Iwata. A tiempo su estructura se puede utilizar en el revelado de nuevas drogas.
Las personas creen que su estructura las lleva a una explicación de cómo la molécula trabaja.
Las proteínas Correctamente plegables meten de distancia los elementos que no mezclan bien con agua - una propiedad conocida como hydrophobicity - dentro de su estructura. Las proteínas Desnaturalizadas con su dimensión de una variable mis-ordenada permiten que los elementos normalmente ocultados visualicen en el exterior, haciéndolos aparecen hidrofóbicas.
El casquillo del chaperonin reconoce el hydrophobicity y “golpea” con el pie de la proteína de la dimensión de una variable hacia adentro a la jaula para una cierta terapia del plegamiento de proteína.