De sleutel tot de functie van om het even welke proteïne is zijn structuur.
Worden de Incorrect gevouwen proteïnen normaal vernietigd. Maar in een brede waaier van ziekten, met inbegrip van prion (van proteinaceous en besmettelijk) ziekten en neurodegenerative ziekten zoals de ziekte van Parkinson en de ziekte van Alzheimer, amyloid fibrillen, of plaques--misvormde proteïnen die in kenmerkende ropelikeconfiguraties bijeenvoegen--accumuleer in weefsel.
Wanneer amyloid de voorlopers en prions hun normale bouw verliezen, verwerven zij de capaciteit om hun buren te besmetten. Als moleculaire domino's, stort de val van één misvormde proteïne de val van zijn buren, als één proteïne nadat een andere de misvormde vorm van de eerste veronderstelt. Om Het Even Welke kans om methodes te ontwikkelen om de expansionist tendensen van deze proteïnen te bevatten hangt bij het begrip van het mechanisme van propagatie af, een onderzoeksgebied actieve.
Een overvloed van kleine eiwitcomplexen, genoemd oligomers, wordt geassocieerd met amyloid de vezelgroei en vorming. Het Steeds meer bewijs stelt voor deze amyloid tussenpersonen de „giftige species“ onderliggende amyloid ziekten zijn. Het is niet duidelijk, echter, of amyloids een vooruitgang van monomeer aan oligomer aan plaque volgen. Gebruikend gistprion eiwitSup35 aan studie hoe de amyloidsvorm, Jonathan Weissman en de collega's, verrassend tonen, dat amyloid de plaque-vorming bij gebrek aan vemeende giftige oligomers kan voorkomen.
In gist, de eiwitvormen Sup35 zelf-herhaalt samenvoegingen herinnerend van amyloid vorming en prion propagatie. Hoewel de gist niet vatbaar voor prion ziekten is, veronderstellen zij wat de wetenschappers de gistprion staat roepen. Twee eiwit geroepen domeinen NM vormen samen zelf-verspreidt amyloid vezels die tot de gistprion staat leiden. Oligomers, die typisch worden gezien wanneer andere proteïnen amyloids vormen, zijn ook gezien tijdens dit proces, wat van hen dichtbij de vezeleinden van NM.