Der Schlüssel zu einer Protein hat die Aufgabe, seine Struktur.
Falsch gefaltete Proteine werden in der Regel zerstört. Aber in einer breiten Palette von Krankheiten, einschließlich Prionen (von proteinhaltigen und Infektionskrankheiten) und neurodegenerative Erkrankungen wie Parkinson und Alzheimer-Krankheit, Amyloid-Fibrillen, oder Plaques - unförmigen Proteine, die insgesamt in charakteristische strickartigen Konfigurationen - akkumulieren im Gewebe.
Wenn Amyloid Vorläufer und Prionen ihre normale Konformation verlieren, erhalten sie die Möglichkeit, ihre Nachbarn zu infizieren. Wie molekulare Domino, fällt der Rückgang von einem fehlerhaften Protein den Untergang seiner Nachbarn, wie ein Protein nach dem anderen die unförmige Gestalt des ersten übernimmt. Jede Chance, die Entwicklung von Methoden, die expansionistischen Tendenzen dieser Proteine enthalten, hängt von Verständnis des Mechanismus der Vermehrung, ein Gebiet aktiver Forschung.
Eine Fülle von kleinen Eiweiß-Aggregate, als Oligomere, ist mit Amyloid-Fasern Wachstum und Bildung verbunden. Montage Hinweise darauf, diesen Amyloid-Zwischenprodukte sind die "toxischen Arten" underlying Amyloid-Erkrankungen. Es ist jedoch nicht klar, ob Amyloide eine Progression folgen aus Monomer, um die Plaque-Oligomer. Mit Hilfe des Hefe Prionprotein Sup35 zu untersuchen, wie Amyloide bilden, Jonathan Weissman und Kollegen zeigen, überraschend, kann das Amyloid-Plaque-Bildung in der Abwesenheit des vermeintlichen toxischen Oligomere entstehen.
In Hefe bildet die Sup35 Protein selbst reproduzierende Aggregationen erinnert an Amyloid-Bildung und Prion-Vermehrung. Obwohl Hefe nicht anfällig für Prionen-Erkrankungen, nehmen sie an, was die Wissenschaftler die Hefeprion Staat rufen. Zwei Proteindomänen genannt NM bilden sich selbst verbreitende Amyloid-Fasern, die Anlass zu der Hefeprion Zustand. Oligomere, die in der Regel gesehen werden, wenn andere Proteine Amyloid bilden, kamen auch bei diesem Prozess gesehen worden, einige von ihnen in der Nähe NM Faserenden.