アミロイドの成長はオリゴマーとは関係なく行われできます

あらゆる蛋白質の機能へのキーは構造です。

不適当に折られた蛋白質は普通破壊されます。 しかしプリオンの (proteinaceous および伝染性から) 病気を含む病気の広い範囲で、および neurodegenerative 病気パーキンソン病およびアルツハイマー病、アミロイドの原繊維、またはプラク好んで下さい--独特の ropelike 構成に集約する不格好な蛋白質--ティッシュで集めて下さい。

アミロイドの前駆物質およびプリオンが正常な構造を失うとき、隣人を感染させる機能を得ます。 分子ドミノのように、 1 つの形式が間違った蛋白質の落下は別のものの後の 1 蛋白質が第 1 の不格好な形式を仮定するので、隣人の落下を沈殿させます。 成長方法のどのチャンスでも伝搬のメカニズム、実行中の研究の領域の理解によってこれらの蛋白質の拡張主義の傾向を含む決まります。

オリゴマーと呼出される多量の小さい蛋白質の総計はアミロイドのファイバーの成長および形成と関連付けられます。 数々の証拠はこれらのアミロイドの中間物が 「有毒な種」の根本的なアミロイドの病気であることを提案します。 しかしそれはアミロイドが単量体からのオリゴマープラクにに進行に続くかどうか明確ではないです。 アミロイドがどのように形作るか調査するイーストプリオン蛋白質 Sup35 を使用してアミロイドのプラクの形成が推定の有毒なオリゴマーがない時発生できること、ジョナサン Weissman および同僚は、意外にも示します。

イーストでは、 Sup35 蛋白質はアミロイドの形成およびプリオンの伝搬を思い浮ばせる集合を自己複製することを形作ります。 イーストがプリオンの病気に敏感ではないけれども、彼らは科学者がイーストプリオンの州と呼出すことを仮定します。 2 つの蛋白質の領域は NM を一緒に形作りますイーストプリオンの州をもたらすアミロイドのファイバーの自己伝播を呼出しました。 他の蛋白質がアミロイドを形作るとき普通見られるオリゴマーはまたこのプロセス、 NM のファイバーの端の近くのそのうちのいくつかの間に、見られました。

NM のアミロイドの形成および成長に於いてのオリゴマーの役割を調査するためには、研究者は単量体の集中と重合進歩間の関係を探索しました。 最初に、ファイバーの成長率は NM の単量体の集中に結ばれました; 不良部分の後で引き起こされたファイバーの端への NM の conformational 変更しかしように高められた集中成長率がによって緩和した。 サンプルを揺することは重合レートを高めました。 重合反作用の間に、著者は重合レートの突然の増加に先行している顕著な休止を観察しました。 休止の長さが単量体の集中への弱い依存だけ示したので、見つける Weissman および同僚は説明します、これ成長が単量体単量体によって行われる単量体 「核から現れる核形成重合の簡単なモデルによって説明できませんでした」。

その代り、 Weissman および同僚の調査結果は nucleated 単量体が最初にファイバーの成長をサポートするモデルを、ファイバー経ます分裂をサポートし、単量体は壊れた端から急速に育ちます。 ファイバーが単量体によって単一の分子を検出できる蛍光顕微鏡検査ことをのフラグメント化されたファイバーの端に接続によって単量体を育てていたことを Weissman および同僚は確認しました。

これらの結果はアミロイドの成長がオリゴマーとは関係なく行われできることを示します。 Sup35 重合で観察される特性の多数が他のアミロイド形成蛋白質で明白であるので、ここに示されるモデルはまた共有されるかもしれません。 未来の調査はオリゴマーがプロセスにどのように計算する、そしてどのようにの探索しなければにより病気を引き起こすか問題と共にこの質問を、なりません。 Weissman および同僚はその可能性を禁止のオリゴマーの形成がアミロイドのプラクの毒作用を限定するかもしれません間、ファイバーの成長を支持する作成の条件上げます。 ここに輪郭を描かれるアプローチはより高い有機体のこれらの質問の探索の基盤を築くべきです。

科学の公共の Libray を詳細については見て下さい

http://plosbiology.org