Klucz jakaś proteiny funkcja jest swój strukturą.
Niewłaściwie fałdowe proteiny normalnie niszczą. Ale w szerokim zakresie choroby, wliczając prion chorob i neurodegenerative choroby lubi skrobiowatych fibrils lub plakiety choroby parkinsona i Alzheimer od białkowatego i zakaźnego, ()--misshapen proteiny ten agregat w osobliwie ropelike konfiguracje--akumuluje w tkance.
Gdy skrobiowaci prekursory i prions gubją ich normalnego conformation, zdobywają zdolność infekować ich sąsiad. Jak cząsteczkowi domina spadek jeden zniekształcona proteina skrapla upadek swój sąsiad, gdy jeden proteina po tym jak inny zakłada misshapen formę pierwszy. Jakaś szansa rozwijać metody zawierać ekspansjonistyczne skłonność te proteiny zależy na rozumieć mechanizm krzewienie, teren aktywnego badanie.
Obfitość mali proteinowi agregaty, nazwani oligomers, kojarzy z skrobiowatym włókno przyrostem, formacją i. Wspinający się dowód sugeruje te skrobiowatych intermediates jest "toksycznymi gatunkami" leżeć u podłoża skrobiowate choroby. Ja no jest jasny, jakkolwiek, czy amyloids podążają progresję od monomer oligomer plakieta. Używać drożdżową prion proteinę Sup35 studiować, Jonathan Weissman i koledzy pokazujemy, zaskakująco, jak amyloids tworzą że skrobiowata plakiety formacja może zdarzać się pod nieobecność domniemanych toksycznych oligomers.
W drożdże Sup35 proteina tworzy replikujący agregacje wspominające skrobiowaty formaci i prion krzewienie. Chociaż drożdże no jest podatny prion choroby, zakładają co dzwonią drożdżowy prion stan naukowowie. Dwa proteinowej domeny dzwonili NM wpólnie formularzowych rozkrzewia skrobiowatych włókna które dają wzrostowi drożdżowy prion stan. Oligomers, które typowo zobaczą gdy inni protein formularzowi amyloids, także zobaczyli podczas ten procesu, niektóre one blisko NM włókna kończą.