Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | हिन्दी | Русский | Svenska | Polski

Амилоидоподобный рост может произойти независимо от олигомеров

Published on September 22, 2004 at 7:35 AM · No Comments

Ключ к функции любого протеина своя структура.

Неправильно сложенные протеины нормально разрушены. Но в широком диапазоне заболеваний, включая заболевания белковой частицы (от proteinaceous и заразного) и neurodegenerative заболевания полюбите заболевание Parkinson и заболевание Alzheimer, амилоидоподобные волоконца, или металлические пластинкы--misshapen протеины которые суммируют в характерные ropelike конфигурации--аккумулируйте в ткани.

Когда амилоидоподобные прекурсоры и белковые частицы теряют их нормальную конформацию, они приобретают способность заразить их соседей. Как молекулярные домино, падение одного malformed протеина осаждает падение своих соседей, по мере того как один протеин после других принимает misshapen форму первого. Любой шанс превращаясь методов содержать тенденции экспансиониста этих быть в зависимости от протеинов понимая механизм распространения, зону активного исследования.

Вызванное обилие малых компоситов протеина, олигомерами, связано с амилоидоподобными ростом и образованием волокна. Доказательство Установки предлагает что эти амилоидоподобные промежуточные звена «заболевания токсического вида» основные амилоидоподобные. Не ясно, однако, следовать ли амилоиды прогрессированием от мономера к олигомеру к металлической пластинке. Используя протеин Sup35 белковой частицы дрождей для того чтобы изучить как амилоиды формируют, Джонатан Weissman и коллегаы показывают, удивительно, что амилоидоподобное образование металлической пластинкы может произойти в отсутствии предполагаемых токсических олигомеров.

В дрождях, протеин Sup35 формирует собственн-копировать комплексирования напоминающие амилоидоподобного распространения образования и белковой частицы. Хотя дрожди не впечатлительный к заболеваниям белковой частицы, они принимают чего научные работники вызывают положением белковой частицы дрождей. 2 домена протеина вызвали NM совместно формируют собственн-распространять амилоидоподобные волокна которые дают подъем к положению белковой частицы дрождей. Олигомеры, которые типично увидены когда другие протеины формируют амилоиды, также были увидены во время этого процесса, некоторых из их около концов волокна NM.