Det nyckel- till något protein fungerar är dess strukturerar.
Felaktigt vikta proteiner förstörs normalt. Men i en lång räcka av sjukdomar, gillar inklusive sjukdomar för prion (från proteinaceous och smittsamt) och neurodegenerative sjukdomar den Parkinson sjukdomen och den Alzheimer sjukdomen, amyloidfibrils eller plattor--misshapen proteiner som samlar in i karakteristiska ropelike konfigurationer--ackumulera i silkespapper.
När amyloidprecursors och prions förlorar deras det normalagestaltning, får de kapaciteten att smitta deras grann. Det Lika molekylära domino, nedgången av ett malformed protein påskyndar downfallen av dess grann, som ett protein, efter another har antagit det misshapen, bildar av första. Några riskerar av framkallande metoder för att innehålla expansionisten som tendenser av dessa proteiner beror på överenskommelse mekanismen av förökningen, ett område av aktivforskning.
Ett överflöd av lilla proteinaggregat som kallas oligomers, är tillhörande med amyloidfibertillväxt och bildande. Beslag bevisar föreslår att dessa amyloidintermediates är de bakomliggande amyloidsjukdomarna ”för giftlig art”. Det är inte klart, emellertid huruvida följer amyloids en fortgång från monomeren till oligomeren till platta. Att Använda jästprionproteinet Sup35 till studien, hur amyloids bildar, Jonathan Weissman och kollegor visar, förvånansvärt, att amyloidplattabildande kan uppstå i frånvaroen av de putative giftliga oligomersna.
I jäst bildar proteinet Sup35 själv-reproducering av aggregations som är som påminner om av amyloidbildande och prionförökning. Fast jäst inte är känslig till prionsjukdomar, antar de vilken forskareappell den statliga jästprionen. Två proteinområden som kallas NM bildar tillsammans, själv-att fortplanta amyloidfibrer som ger löneförhöjning till den statliga jästprionen. Oligomers, som ses typisk, när andra proteiner bildar amyloids, har också setts under detta processaa, några av dem nära NM-fiber avslutar.