De Patiënten die aan ziekten zo gevarieerd zoals Type II diabetes, Alzheimer, Parkinson en dozens minder bekende ziekten lijden hebben één ding in gemeenschappelijk: zij lijden aan een grote opeenhoping van amyloids, weefsel dat wordt gecreeerd toen miljoenen op miljoenen van samen proteïnenstok misfolded en een massa vormen geen die het lichaam op zijn kan van de hand doen.
De Artsen begrijpen nog niet of amyloids ziekte veroorzaken of uit het voortvloeien, maar het feit dat zij in zeer verschillende ziekten die miljoenen mensenpunten beïnvloeden aan de behoefte aan beter begrip van de basisprocessen van proteïne het vouwen aanwezig zijn, één van het ingewikkeldst en de minst begrepen van alle biologische fenomenen.
Het Onderzoek die in de 8 kwestie van Okt. van het Dagboek van Moleculaire Biologie verschijnen, beschrijft een nieuwe techniek die wetenschappers kan helpen voorspellen welke proteïnen aan misfold naar voren gebogen zijn en op welk punt het het vouwen proces waarschijnlijk zal opsplitsen. Het onderzoek kon inspanningen steunen om de oorzaken voor ziekten te vinden die amyloids impliceren, en het nuttig kon voor onderzoekers blijken die proteïnen betrokken bij zelfs nog meer overwegende ziekten zoals kanker en hartkwaal bestuderen.
„Wij weten het nu de meeste ziekten proteïnen impliceren die in één van twee manieren,“ bovengenoemde hoofdonderzoeker Cecilia Clementi, hulpprofessor van chemie in Rice University verkeerd gaan. „In de eerste, correct functioneren de proteïnen niet omdat zij in de verkeerde vorm vouwen. Dit is iets wij in sikkelcelanemie, bijvoorbeeld, wegens genetische gebreken zien die veroorzaken dat de aminozuuropeenvolging verkeerd worden samengesteld.
De „tweede manierproteïnen gaan verkeerd is door te vouwen niet bij allen, die is wat wij in ziekten vinden die amyloids impliceren. In deze situaties, misfolded proteïnen assembleren samen in macroscopische complexen.“
Alle basisfuncties van het leven worden uitgevoerd door proteïnen, en DNA in elk van onze cellen bevat de blauwdrukken voor alle proteïnen die wij hebben gewenst. Elke proteïne heeft een kenmerkende vorm, en het vouwt zich zeer spoedig in die vorm - over het algemeen in een minder dan seconde - nadat het wordt gemaakt. Om hun taken uit te voeren, elkaar staan de proteïnen in wisselwerking met, binden met sommige molecules, splijten anderen in stukken en smelten samen andere molecules.
Aangezien de functie van een proteïne op specifieke chemische interactie vaak gebaseerd is - de enzymen, bijvoorbeeld, zijn proteïnen die maken of chemische banden in andere molecules onderbreken - de individuele atomen van een proteïne moeten enkel zo worden gericht als zij moeten behoorlijk functioneren. Derhalve is er een direct verband tussen de vorm van een proteïne en zijn functie.
De studie van amyloids wordt gecompliceerd door het feit dat de vorm van zeer weinig proteïnen gekend is, zijn de werktuigkundigen van het eiwit vouwen een geheim, en het eiwit vouwen is ongelooflijk complex; zelfs zou de snelste supercomputer in de wereld decennia nemen om alle chemische interactie te simuleren die wanneer één enkele eiwitvouwen zelf in zijn kenmerkende vorm plaatsvinden.
Ondanks deze geheimzinnigheid en ingewikkeldheid, geloven Clementi en de collega's zij tot een statistische methode leiden die wetenschappers zal helpen voorspellen welke proteïnen aan misfold naar voren gebogen zijn.