Die Patienten, die unter den Krankheiten so mannigfaltig sind wie Baumuster II Diabetes, Alzheimer, Parkinson und Dutzende der wenig-gewußten Krankheiten leiden, haben eine Sache gemeinsam: sie leiden unter einer großen Aufrüstung von Amyloiden, Gewebe, das hergestellt wird, wenn Millionen nach Millionen der misfolded Proteine zusammen haften und eine Masse bilden, die das Gehäuse nicht eigenständig loswerden kann.
Doktoren nicht noch verstehen, ob Amyloiden Krankheit oder Ergebnis von ihm verursachen, aber die Tatsache, dass sie in den sehr verschiedenen Krankheiten anwesend sind, die Millionen Leutepunkte zum Bedarf an verbessertem Verständnis der grundlegenden Prozesse der Proteinfaltung beeinflussen, eins vom schwierigsten und von wenigen verstanden von allen biologischen Phänomenen.
Erforschen Sie das Erscheinen im Punkt Am 8. Oktober des Zapfens der Molekularbiologie, beschreibt eine neue Technik, die möglicherweise Wissenschaftlern hilft, vorauszusagen, welche Proteine misfold anfällig sind und an, welchem Punkt der faltende Prozess wahrscheinlich ist aufzugliedern. Die Forschung könnte Bemühungen unterstützen, die Ursachen für die Krankheiten zu finden, die Amyloiden mit einbeziehen, und sie könnte prüfen nützlich für die Forscher, welche die Proteine studieren, die in sogar überwiegende Krankheiten wie Krebs und Innere Krankheit mit einbezogen wurden.
„Wir wissen, nun da die meisten Krankheiten die Proteine miteinbeziehen, die in eine von zwei Möglichkeiten schief gehen,“ sagten Leitungskabelforscher Cecilia Clementi, Assistenzprofessor von Chemie bei Rice University. „Im ersten, Proteine arbeiten Sie nicht richtig, weil sie in die falsche Form sich falten. Dieses ist etwas, das wir in der Sichelzellenanämie sehen zum Beispiel wegen der genetischen Fehler, die die Aminosäurereihenfolge veranlassen, falsch synthetisiert zu werden.
„Die zweite Methode, die Proteine schief gehen, ist, indem sie sich nicht überhaupt faltet, die ist, was wir in den Krankheiten finden, die Amyloiden mit einbeziehen. In diesen Situationen bauen die misfolded Proteine zusammen in makroskopische Gesamtheiten.“ zusammen
Alle Grundfunktionen des Lebens werden durch Proteine durchgeführt, und die DNS in jeder unserer Zellen enthält die Lichtpausen für alle Proteine, die wir benötigen. Jedes Protein hat eine charakteristische Form, und es faltet sich in diese Form sehr bald - im Allgemeinen in kleiner als ein zweit-, nachdem es gemacht ist. Um ihre Aufgaben durchzuführen, wirken Proteine miteinander zusammen, binden mit einigen Molekülen, zerspalten andere in Stücke und fixieren andere Moleküle zusammen.
Da die Funktion eines Proteins häufig nach spezifischen chemischen Interaktionen basiert - Enzyme zum Beispiel sind Proteine, die chemische Bindungen in anderen Molekülen machen oder stören - einzelne Atome eines Proteins müssen gerade so ausgerichtet werden, wenn sie, richtig zu arbeiten sind. Infolgedessen, gibt es ein direktes Verhältnis zwischen der Form eines Proteins und seiner Funktion.
Die Studie von Amyloiden wird durch die Tatsache, dass die Form sehr weniger Proteine bekannt, die Mechaniker der Proteinfaltung sind ein Geheimnis erschwert, und Proteinfaltung ist unglaublich komplex; sogar würde die schnellste Supercomputer in der Welt Jahrzehnte nehmen, um alle chemischen Interaktionen zu simulieren, die stattfinden, wenn ein einzelnes Protein in seine charakteristische Form sich faltet.
Trotz dieses Geheimnisses und Komplexität glauben Clementi und Kollegen, dass sie eine statistische Methode erstellen, die Wissenschaftlern hilft, vorauszusagen, welche Proteine misfold anfällig sind.