Pazienti affetti da malattie vari come diabete di tipo II, l'Alzheimer, il Parkinson e decine di minore malattie conosciute hanno una cosa in comune: essi soffrono di un grande accumulo di amiloidi, il tessuto che si crea quando milioni e milioni di proteine mal ripiegate stare insieme e formare una massa che il corpo non può sbarazzarsi di per conto suo.
I medici non hanno ancora capire se amiloidi causare malattie o derivare da essa, ma il fatto che sono presenti in malattie molto differenti punti che affligge milioni di persone alla necessità di una migliore comprensione dei processi fondamentali di ripiegamento delle proteine, uno dei più complicati e meno compreso di tutti i fenomeni biologici.
La ricerca appare nel numero 8 ottobre del Journal of Molecular Biology, descrive una nuova tecnica che potrebbe aiutare gli scienziati a prevedere che le proteine sono inclini a misfold ea che punto del processo di piegatura è probabile che abbattere. La ricerca potrebbe sostenere gli sforzi per trovare le cause per le malattie che coinvolgono amiloidi, e potrebbe rivelarsi utile per i ricercatori che studiano proteine coinvolte anche nelle malattie più diffuse come il cancro e malattie cardiache.
"Sappiamo ora che la maggior parte delle malattie coinvolgono proteine andando male in uno dei due modi", ha detto il ricercatore Cecilia Clementi, assistente professore di chimica alla Rice University . "Nella prima, le proteine non funzionano correttamente perché piega nella forma sbagliata. Questo è qualcosa che vediamo nella anemia falciforme, per esempio, a causa di difetti genetici che causano la sequenza di aminoacidi per essere sintetizzato in modo errato.
"Il secondo modo le proteine vanno male è non piegare a tutti, che è quello che troviamo nelle malattie che coinvolgono amiloidi. In queste situazioni, le proteine mal ripiegate assemblare insieme in aggregati macroscopici ".
Tutte le funzioni di base della vita sono svolte dalle proteine e il DNA in ciascuna delle nostre cellule contiene i modelli per tutte le proteine di cui abbiamo bisogno. Ogni proteina ha una forma caratteristica, e si piega in quella forma molto presto - in genere in meno di un secondo - dopo che è stato fatto. Per svolgere i loro compiti, le proteine interagiscono tra loro, si legano ad alcune molecole, altri fendere in pezzi e si fondono insieme altre molecole.
Poiché la funzione di una proteina è spesso basata su specifiche interazioni chimiche - gli enzimi, per esempio, sono proteine che fanno o interrompere i legami chimici nelle molecole altri - i singoli atomi di una proteina devono essere allineati solo così se per funzionare correttamente. Di conseguenza, esiste una relazione diretta tra la forma di una proteina e la sua funzione.
Lo studio delle amiloidi è complicata dal fatto che la forma delle proteine molto pochi è noto, la meccanica del ripiegamento delle proteine sono un mistero, e ripiegamento delle proteine è incredibilmente complesso, anche il più veloce supercomputer al mondo ci vorranno decenni per simulare tutti i interazioni chimiche che avvengono quando una singola proteina si ripiega nella sua caratteristica forma.
Nonostante questo mistero e complessità, Clementi e colleghi ritengono che stanno creando un metodo statistico che aiuterà gli scienziati a prevedere che le proteine sono inclini a misfold.