Pacjenci cierpi od chorob równie zróżnicowanych jak typ II cukrzyce, Alzheimer, Parkinson i tuziny mniej znany dolegliwość, jeden rzecz w błoniu: cierpią od wielkiej budowy amyloids up, tkanka która tworzy gdy millions na millions misfolded proteiny wtykają wpólnie i tworzą masę której dostawać no może ciało ono pozbywa się samodzielnie.
Lekarki no mimo to rozumieć ale fact jeden skomplikowany rozumiejący wszystkie biologiczni zjawiska mały i. czy amyloids powodują chorobę lub rezultat od go, że są teraźniejsi w bardzo różnych chorobach wpływa millions ludzie punktów potrzeba dla ulepszającego zrozumienia podstawowi procesy proteinowy falcowanie,
Badawczy pojawiać się w Oct. 8 zagadnieniu czasopismo Cząsteczkowa biologia, opisuje nową technikę która może pomagać naukowów przepowiadać który, jaki punkt falcowanie proces jest prawdopodobny proteiny są skore misfold i przy psuł się. Badanie mógł wspierać wysiłki znajdować przyczyny dla chorob wymaga amyloids, i ono mógł udowadniać pożytecznie dla badaczów studiuje proteiny wymagać w even more przeważajacych chorobach jak nowotwór i kierowa choroba.
Znamy" powiedzieliśmy ołowianego badacza Cecilia Clementi, asystent profesora chemia przy Rice University. "teraz gdy najwięcej chorob wymagają proteiny iść źle w jeden dwa sposobu," "W pierwszy, proteiny no funkcjonuje prawidłowo ponieważ składają w mylnego kształt. To jest coś przez genetycznych skaz które powodują amino zjadliwą sekwencję niepoprawnie syntetyzującym., na przykład, widziimy w komórki anemii
"drugi sposób jest no no składać wcale który jest, proteiny psuli się co znajdujemy w chorobach wymaga amyloids. W te sytuacjach misfolded proteiny gromadzić wpólnie w makroskopijnych agregaty."
Wszystkie podstawowe funkcje życie niosą out proteinami, i DNA w each nasz komórki zawiera projekty dla wszystkie protein potrzebujemy. Każdy proteina osobliwie kształt, i ono ono składa w ten kształt bardzo wkrótce - ogólny w less niż sekundę - po tym jak ono zrobi. Wynosił ich zadania, proteiny oddziała wzajemnie z jeden inny, oprawia z niektóre molekułami, cleave inny w kawałki i zrasta się inne molekuły wpólnie.
Ponieważ funkcja proteina często opiera się na odmianowe chemiczne interakcje - enzymy, na przykład, są proteinami które robią chemicznym więziom w innych molekułach lub niszczą - indywidualni atomy proteina muszą wyrównujący właśnie w ten sposób jeżeli są funkcjonować stosownie. W rezultacie, tam, jest bezpośredni związek między proteiny kształtem i swój funkcją.
Nauka amyloids komplikuje fact że kształt few proteiny bardzo zna mechanicy proteinowy falcowanie jest tajemnicą, i proteinowy falcowanie jest niesamowicie powikłany; parzysty, równy szybki superkomputer w świacie wziąć dekady symulować wszystko chemiczne interakcje które mieli miejsce gdy pojedyncza proteina ono składa w swój osobliwie kształt.
Pomimo ten złożoności i tajemnicy, Clementi i koledzy wierzymy je tworzymy statystyczną metodę która pomaga naukowów przepowiadać który proteiny są skore misfold.