Pacientes que sofrem de doenças tão variadas como diabetes tipo II, doença de Alzheimer, Parkinson e dezenas de menor males conhecidos têm uma coisa em comum: eles sofrem de um grande acúmulo de amilóides, o tecido que é criada quando milhões e milhões de proteínas deformadas ficar juntos e formar uma massa que o corpo não consegue se livrar por conta própria.
Os médicos ainda não entender se amilóides causar doença ou resultado dela, mas o fato de que eles estão presentes em doenças muito diferentes que afetam milhões de pessoas aponta para a necessidade de melhor compreensão dos processos básicos do enovelamento de proteínas, um dos mais complicados e menos compreendido de todos os fenômenos biológicos.
De investigação que aparece no 08 de outubro do Journal of Molecular Biology, descreve uma nova técnica que pode ajudar os cientistas a prever que as proteínas são propensas a misfold e em que ponto o processo de dobramento é provável a quebrar. A pesquisa pode apoiar os esforços para encontrar as causas para doenças envolvendo amilóides, e poderia ser útil para pesquisadores que estudam proteínas envolvidas no mesmo doenças mais prevalentes como câncer e doenças cardíacas.
"Nós sabemos agora que a maioria das doenças envolvem proteínas acontecendo de errado em uma das duas maneiras", disse o pesquisador-chefe Cecilia Clementi, professor assistente de química na Universidade Rice . "No primeiro, as proteínas não funcionam corretamente porque eles dobram em forma errada. Isso é algo que vemos na anemia falciforme, por exemplo, por causa de falhas genéticas que causam a seqüência de aminoácidos a ser incorrectamente sintetizada.
"A segunda maneira proteínas dar errado é não dobrar em tudo, que é o que encontramos em doenças que envolvem amilóides. Nestas situações, as proteínas deformadas reunirem em agregados macroscópicos ".
Todas as funções básicas da vida são realizados por proteínas eo DNA em cada uma das nossas células contém os modelos para todas as proteínas de que precisamos. Cada proteína tem uma forma característica, e se dobra-se em forma que muito em breve - geralmente em menos de um segundo - depois que ela é feita. Para realizar suas tarefas, proteínas interagem uns com os outros, se ligam com algumas moléculas, outros decompor em pedaços e se fundem outras moléculas juntas.
Desde que a função de uma proteína é frequentemente baseado em interações químicas específicas - enzimas, por exemplo, são proteínas que fazem ou interromper as ligações químicas em outras moléculas - átomos individuais de uma proteína deve ser alinhado apenas por isso, se eles estão a funcionar correctamente. Conseqüentemente, há uma relação direta entre a forma de uma proteína e sua função.
O estudo de amilóides é complicada pelo fato de que a forma de proteínas muito pouco se conhece, a mecânica do dobramento de proteínas são um mistério, e enovelamento de proteínas é incrivelmente complexa, até mesmo o mais rápido supercomputador do mundo levaria décadas para simular todas as interações químicas que ocorrem quando uma única proteína dobra-se em sua forma característica.
Apesar deste mistério e complexidade, Clementi e seus colegas acreditam que eles estão criando um método estatístico que irá ajudar os cientistas a prever que as proteínas são propensas a misfold.