Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | עִבְרִית | Русский | Svenska | Polski

Первая вызванная польза технологии ubiquitin-посредничала комплементацию флуоресцирования для того чтобы изучить вызванный механизм клетк-signaling ubiquitination

Published on October 8, 2004 at 7:36 AM · No Comments

Исследователя на Медицинском Институте Мичиганского Университета и Институте Говарда Hughes Медицинском находили путь увидеть протеины в клетках которые были маркированы молекулярным «ubiquitin липкого примечания» вызванным.

«Эта технология позволяет нам увидеть, под микроскопом, протеины доработанные ubiquitin внутри клетки,» говорит Tom K. Kerppola, Ph.D., адъюнкту-профессору биологической химии в Медицинском Институте и исследователю сподвижницы HHMI. «Визуализирование дает нам непосредственное отношение к клетчатым процессам которые мы смогли только изучить в пробирках или косвенно раньше.»

В он-лайн опубликованное бумагой эта неделя в предыдущем варианте Продолжений Клыка Государственной Академии Наук, Kerppola и Deyu, M.D., Ph.D., исследователя исследования U-M, описывает первую пользу вызванной технологии ubiquitin-посредничанной комплементацией флуоресцирования для того чтобы изучить вызванный механизм клетк-signaling ubiquitination.

В этом процессе, малый вызванный пептид ubiquitin соединен к протеину в путях которые могут изменить функцию и положение протеина внутри клетка. Первоначально, научные работники ubiquitin мысли было просто универсалией «разрушают меня» сигнал для unneeded или вредных протеинов, но недавно было найдены, что связано с много других клетчатых функций.

«Такой же сигнал ubiquitin может причинить один протеин быть ухудшенным, но другой протеин, котор нужно двинуть к новому положению,» Kerppola говорит. «Мы заинтересованы в учить как это работает.»

В их бумаге PNAS, Kerppola и Клык описывают как ubiquitin заперло на задвижку на Июнь - протеин, котор включили в рост клетки и транскрипцию гена - и двинуто Июнь от своего обычного положения в ядре клетки в полые сферы вызвал лизосомы в цитоплазме вне ядра. Заполнено с пищеварительными ферментами, лизосомы ломают вниз с излишних протеинов в аминокислоты клетка рециркулирует для того чтобы сделать новые протеины.

«Функция Июня в ядре переходна и врем-зависимо,» Kerppola говорит. «Если оно поворачивал дальше и не получает повернутым, то то не нормально. Увеличиваемый signaling причиняет аберрантный рост и другие проблемы для клетки.»

«Когда ubiquitin прикреплено к Июню, комплекс транспортирован к лизосоме получая его далеко от ДНА в ядре и предотвращающ Июнь от продолжать свою нормальную функцию транскрипции гена,» он добавляет. «Это новый путь для клетки исключить функцию фактора транскрипции.»

Научные работники U-M также открыли что вызванный энзим лигазы E3 binding Зудом был ключевым игроком в процессе. «Зуд переходника,» Kerppola говорит. «Он маркирует Июнь с ubiquitin, и необходим для протеина быть пристрелнным к лизосоме.»

Если Зуд не узнает Июнь, то Kerppola объясняет, уровень строений Июня вверх в клетке, которая может изменить регулировку транскрипции гена и роста клетки.

«Прикладывать ubiquitin-посредничанную технологию флуоресцирования к Июню сделал его возможной открыть новую информацию на как оборачиваемость Июня проконтролирована в клетках,» Kerppola говорит.