Cornell University -Forscher, die versuchen zu verstehen, wie Proteine und weiterentwickeln Funktion durch einen Blick auf ihre strukturellen Merkmale sind, haben die Kristallstruktur eines Proteins bei der Herstellung der Bausteine der DNA korrekt eingebunden aufgedeckt.
Das Protein wird AIRS Kinase, und die Forscher überrascht, ist seine Form ähnlich zu anderen Mitgliedern der riboside Kinase-Familie, Proteine, die wichtig sind in die DNA und RNA, die Moleküle, aus denen sich Gene. Als Ergebnis der Arbeitsgruppe hat nun neun Mitglieder des riboside Kinase-Familie, die vermutlich aus einem gemeinsamen Vorfahren abstammen Protein haben.
Schreiben in der jüngsten Ausgabe der Zeitschrift Structure, Steven Ealick, Professor für Chemie und chemische Biologie, und sein Doktorand Yan Zhang berichten, dass sich die Struktur der AIRS Kinase ist ein weiterer Schritt bei der Entschlüsselung, welche Proteine aussehen, ein wesentliches Ziel des Nationalen Institutes of Health, die die Ealick Forschungsgruppe Arbeit Fonds.
"Oft, zwei Proteine mit der gleichen Funktion keine Sequenzähnlichkeit zu haben", sagt Ealick, dessen Arbeitsgruppe arbeitet mit kristallisierten Proteine, die Bausteine aller lebenden Organismen und gelöst hat 50 Proteinstrukturen in den vergangenen 20 Jahren. "Von der Kenntnis der genetischen Sequenz allein, würden wir nicht unbedingt vermuten, dass zwei Proteine eine ähnliche Rolle im Organismus spielen."
Zhang dauerte nur zwei Monaten "trial and error" - eine ungewöhnlich kurze Zeit - in die Lüfte Kinase-Protein zu kristallisieren zu bekommen. Dann, mit der Northeastern Collaborative Access Team (NE-CAT) Beamline an der Advanced Photon Source am Argonne National Laboratory und der Cornell High Energy Synchrotron Source, zwei von nur fünf Quellen der hochenergetischen Röntgenstrahlen, erhielt sie das Protein ist " optische verwandeln ", die Zwischenstufe zwischen dem Kristall und das ultimative Modell der Struktur.