Biochemiker an der Staat Ohio-Universität und ihre Kollegen haben eins der bedeutenden Hindernisse, Auslegung Drogen beizumischen ausgeglichen, indem sie etwas von dem Fett von einem molekularen Schwamm trimmten, dem Wissenschaftler pflegen, um Proteine zu studieren.
Im Dezember-Punkt der Zapfen Zelle, berichten die Biochemiker unter Verwendung ihrer Methode erfolgreich in den Experimenten mit zwei geläufigen zellulären Proteinen. Die Ergebnisse schlagen vor, dass Wissenschaftler eintägiger Gebrauch die Methode als Schritt konnten, wenn sie Drogen für Krankheiten wie zystische Fibrose, Alzheimer und Tuberkulose konstruierten.
Proteine sind ein Teil der Zellmembranen der lebenden Organismen, und sie sind die Pförtner, die, was eine Zelle einträgt und lässt, erklärter Martin Caffrey, Professor von Chemie am Staat Ohio regeln. Um eine Droge zu konstruieren die ein bestimmtes Protein anvisieren, müssen Wissenschaftler die Zelle des Proteins ausführlich ansehen, und die das Protein von der Zellmembran zu löschen miteinbezieht und es in einen Kristall zu bilden der unter Verwendung der Röntgenstrahlen angesehen werden kann.
Es ist nicht einfach, ein biegsames Protein in einen steifen Kristall zu bilden, und Wissenschaftler arbeiten, um zuverlässige Hilfsmittel zu entwickeln, um die Arbeit zu erledigen.
„Proteine Kristallisierend, gilt als einen Art. Wir möchten ihn zu eine Wissenschaft machen,“ Caffrey sagte.
Ein viel versprechendes Hilfsmittel ist eine Platte des verflochtenen Lipids und der Wassermoleküle -- eine Art nasser, fetthaltiger Schwamm, der oben Tausenden Proteine sofort tränkt und sie zusammen in Kristalle zeichnet.
Der Schwamm ist von den wässrigen Poren voll, die Fläche für chemische Reaktionen anbieten. Ein Gramm des Materials hat mehr Fläche als ein Fußballplatz.
Die Schwammmethode, genannt „Kubikphase,“ oder „in Meso,“ Kristallisation, ist herum seit den neunziger Jahren gewesen. Aber, weil die meisten Proteine schwierig zu kristallisieren sind, sind Wissenschaftler nur in der Lage gewesen, eine Handvoll Proteine zu studieren auf diese Weise.
In der Zelle beschreiben Caffrey und seine Mitverfasser, wie sie nach der Methode verbesserten. Sie bauten einen Schwamm aus kleineren fetten Molekülen heraus auf, als normalerweise verwendet werden, größere Poren und dünnere Membranen innerhalb des Schwammes, der den Proteinen mehr Raum, gab also sie herstellend wahrscheinlicher waren, zusammen zu binden.
In den Prüfungen waren die Biochemiker in der Lage, Kristalle von zwei geläufigen Proteinen, von bacteriorhodopsin und (bR) von BtuB zu bilden, das ein Transportunternehmer für Vitamin B12 ist.
Das Brprotein war mit dem traditionellen „in der Meso“ Methode vor kristallisiert worden und also war es ein guter Benchmark für die Prüfung. Aber zu den Biochemikern' sind Kenntnisse, dieses das erste mal, dass ein Protein wie BtuB mit „in der Meso“ Methode kristallisiert worden ist. Sie waren in der Lage, BtuB unter Verwendung beider zu kristallisieren der traditionelle, stärkere Schwamm und der neue, dünnere Schwamm.
BtuB gehört einer Klasse Proteine, die Beta-zylinder Proteine genannt werden, die von den Blättern des Proteins gerollt oben in einen Zylinder gemacht werden. Diese bestimmte Form des Proteins hat Kristallisation mit einem molekularen Schwamm vorher herausgefordert. Dennoch ist BtuB vom besonderen Interesse zu den Wissenschaftlern, weil es in der äußeren zellulären Membran von Escherichia Coli gefunden wird, eine Bakterie, die in der Laborforschung häufig benutzt ist.
„Wir waren in der Lage, das BtuB zu erhalten, um mit der traditionellen Methode zu kristallisieren, aber es funktionierte sogar besseres mit der neuen Methode,“ sagte Caffrey.
Im Augenblick gibt es Tausenden anderer wichtiger Proteine, die Wissenschaftler nicht kristallisieren können, sagte Caffrey. Sein geänderter Schwamm arbeitet möglicherweise für einige von ihnen, auch.