I Biochimici all'Ohio State University ed i loro colleghi hanno superato uno degli ostacoli principali drogare la progettazione, sistemando alcuno del grasso da una spugna molecolare che gli scienziati usano per studiare le proteine.
Nell'emissione di Dicembre della Struttura del giornale, i biochimici riferiscono con successo facendo uso del loro metodo negli esperimenti con due proteine cellulari comuni. I risultati indicano che gli scienziati potrebbero uso giorno il metodo come punto nella progettazione delle droghe per le malattie quali fibrosi cistica, Alzheimer e la tubercolosi.
Le Proteine fa parte delle membrane cellulari degli organismi viventi e sono i portieri che regolamentano che cosa entra e lascia in una cella, Martin Caffrey, il professor spiegato di chimica allo Stato dell'Ohio. Per progettare una droga che mirerà ad una proteina particolare, gli scienziati devono osservare dettagliatamente la struttura della proteina e che comprende rimuovere la proteina dalla membrana cellulare e formarla in un cristallo che può essere osservato facendo uso dei raggi x.
Non è facile da formare una proteina flessibile in un cristallo rigido e gli scienziati stanno lavorando per sviluppare gli strumenti affidabili per fare il processo.
“Cristallizzando le proteine è considerato un Art. Vogliamo trasformarlo in una scienza,„ Caffrey ha detto.
Uno strumento di promessa è una bramma delle molecole intrecciate di acqua e del lipido -- un genere di spugna bagnata e grassa che assorbe migliaia di proteine immediatamente e le riunisce nei cristalli.
La spugna è piena dei pori acquosi che offrono l'area per le reazioni chimiche. Un grammo della roba ha più area che un campo di football americano.
Il metodo della spugna, chiamato “fase cubica,„ o “in meso,„ cristallizzazione, è stato intorno dagli anni 90. Ma perché la maggior parte delle proteine sono difficili da cristallizzare, gli scienziati hanno potuti soltanto studiare una manciata di proteine questo modo.
In Struttura, Caffrey ed i suoi co-author descrivono come sono migliorato sopra il metodo. Hanno costruito una spugna dalle più piccole molecole grasse che sono usati normalmente, creandoli i più grandi pori e le membrane più sottili dentro la spugna che ha dato alle proteine più stanza, in modo da erano più probabile legare insieme.
Nelle prove, i biochimici potevano formare i cristalli di due proteine, bacteriorhodopsin e (bR) BtuB comuni, che è i portafili per il vitamina b12.
La proteina del Br era stata cristallizzata con il tradizionale “„ nel metodo meso prima ed in modo da era un buon benchmark per la prova. Ma la conoscenza ai biochimici', questo è la prima volta che una proteina quale BtuB è stata cristallizzata con “„ nel metodo meso. Potevano cristallizzare BtuB facendo uso di entrambi la spugna tradizionale e più spessa e la nuova, spugna più sottile.
BtuB appartiene a classe A di proteine chiamate proteine del beta-barilotto, che sono trasformate delle lamiere sottili di proteina acciambellate un cilindro. Questa forma particolare di proteina ha sfidato prima la cristallizzazione con una spugna molecolare. Eppure BtuB è di interesse particolare agli scienziati, perché è trovato nella membrana cellulare esterna di Escherichia coli, un batterio usato spesso nella ricerca del laboratorio.
“Potevamo convincere il BtuB per cristallizzare con il metodo tradizionale, ma ha funzionato ancora migliore con il nuovo metodo,„ Caffrey ha detto.
Ora, ci sono migliaia di altre proteine importanti che gli scienziati non possono cristallizzare, Caffrey ha detto. La Sua spugna modificata può lavorare per alcune di loro, anche.
I cristalli di BtuB fatti con la spugna meno grassa erano due volte più grandi dei cristalli di BtuB fatti con la spugna più spessa -- 200 micrometri attraverso, confrontato a 100 micrometri (circa la larghezza dei capelli umani).