De Onderzoekers wisten dat prions, proteïnen die gekke koeziekte en andere hersenenwanorde veroorzaken, waren slachtpartij een klasse van belangrijke hersenencellen in een transgenic muismodel misfolded. Maar toen zij een manier vonden om die cellen te redden, waren zij verbaasd om te ontdekken de muizen nog ziek werden.
Nu geloven zij de vorige inspanningen om het begin van de muiswanorde te vinden op het verkeerde deel van de hersenencel kunnen geconcentreerd te zijn en nieuwe aanwijzingen voor onderzoek in kaart brengen.
In een studie die in de 1 kwestie van Januari van de Werkzaamheden van de Nationale Academie van Wetenschappen verschijnt, melden de wetenschappers bewijsmateriaal dat de klinische symptomen in de muizen door schade aan synapsen, de gebieden worden veroorzaakt waar de takken van de zenuwcel samen voor mededeling komen.
„Dit kon belangrijke therapeutische implicaties hebben,“ zegt hogere auteur David Harris, M.D, Ph.D, professor van celbiologie en fysiologie op de Universitaire School van Washington van Geneeskunde in St.Louis. „Er is heel wat inspanning die in het ontwikkelen van behandelingen voor neurodegenerative wanorde worden gezet die neuronendood zou remmen. Onze resultaten stellen voor dat als wij enkel celdood verhinderen zonder iets te doen de functionaliteit van de synaps handhaven, de patiënten nog kunnen ziek worden.“
Harris merkt dat de bevindingen prion ook ziekten met elkaar verbinden, die vrij zeldzaam zijn, aan gemeenschappelijkere neurodegenerative wanorde zoals de ziekte van Alzheimer op, waar het recente bewijsmateriaal ook het belang van schade aan synapsen heeft opgeheven.
Wegens de bizarre uitgespreide methodes waardoor veroorzaken prions en ziekte, hebben zij slechts onlangs wijdverspreide goedkeuring als bron van verscheidene wanorde bereikt die snel de hersenen van mensen, koeien, herten en schapen verwoest.
In deze wanorde, het meest berucht waarvan gekke koeziekte is, vouwen de exemplaren zich van een normale hersenenproteïne, PrP, in abnormale vormen, dramatisch veranderend de eigenschappen van de proteïnen. De Genetische veranderingen kunnen kansen verhogen die de exemplaren van de proteïne PrP misfold in de prion vorm zullen. De Nabijheid aan prions kan ook de kansen verhogen die de normaal gevouwen exemplaren van PrP misfold en prions worden zullen.
De Menselijke prion wanorde kan door geërfte veranderingen, door verontreiniging tijdens een medische procedure of, in zeer zeldzame instanties worden veroorzaakt, van consumptie van besmette dieren. Bovendien kunnen sommige „spontane“ gevallen van menselijke prion ziekte momenteel niet aan om het even welke genetische of milieuoorzaak worden gevolgd. De Menselijke prion wanorde heeft geen behandeling en is fataal in maanden aan verscheidene jaren.
Harris heeft bijna tot 50 genetisch gewijzigde lijnen van muizen aan studieprion ziekten geleid. Het muismodel dat hij en zijn collega's voor de meest recente studie gebruikten heeft een verandering in PrP die het aan misfold veroorzaakt, die tot moeilijkheid in beweging en andere symptomen gelijkend op die leiden gezien in menselijke prion ziekten.
De Wetenschappers vonden eerder dat de muisverandering van een klasse van hersenencellen die als de korrelneuronen van de kleine hersenen wordt bekend doodt. Zij vormen een belangrijk stuk van de structuur van de kleine hersenen, een gebied in de rug van de hersenen betrokken bij motorcoördinatie en andere functies.