Forscher wussten, dass Prion, die misfolded Proteine, die Rinderwahn und andere Gehirnstörungen verursachen, weg von einer Klasse wichtige Gehirnzellen in einem transgenen Mäusebaumuster beendeten. Aber, als sie eine Methode fanden, jene Zellen zu retten, waren sie erstaunt zu entdecken, dass die Mäuse noch krank wurden.
Jetzt glauben sie, dass vorhergehende Bemühungen möglicherweise, die Anfänge der Mäusestörung zu finden auf das falsche Teil der Gehirnzelle und grafisch darstellen neue Richtungen für Forschung gerichtet worden.
In einer Studie, die im Punkt Am 1. Januar der Verfahren der National Academy Of Sciences Erscheint, Wissenschaftlerberichtsbeweis, dass klinische Anzeichen in den Mäusen durch Schaden der Synapsen produziert werden, die Bereiche, wo Nervenzellzweige zusammen für Nachrichtenübermittlung kommen.
„Dieses könnte wichtige therapeutische Auswirkungen haben,“ sagt älteren Autor David Harris, M.D, Ph.D, Professor der Zellbiologie und der Physiologie an der Washington-HochschulMedizinischen Fakultät in St. Louis. „Es gibt viel Bemühung, die in sich entwickelnde Behandlungen für neurodegenerative Störungen gesetzt wird, die Neurontod sperren würden. Unsere Ergebnisse schlagen vor, dass, wenn wir gerade Zelltod verhindern, ohne etwas zu tun, die Funktionalität der Synapse beizubehalten, Patienten möglicherweise werden noch krank.“
Harris beachtet, dass die Ergebnisse auch Prionskrankheiten verbinden, die verhältnismäßig selten sind, zu den geläufigeren neurodegenerative Störungen wie Alzheimerkrankheit, in der neuer Beweis auch die Bedeutung des Schadens der Synapsen erhöht hat.
Wegen der seltsamen Methoden, durch die Prion Krankheit ausbreiten und verursachen, haben sie erst vor kurzem weit verbreitete Abnahme als die Quelle einiger Störungen gewonnen, die schnell die Gehirne von Menschen, von Kühen, von Rotwild und von Schafen verwüsten.
In diesen Störungen falten sich die berüchtigtsten von, welchem Rinderwahn ist, Exemplare eines normalen Gehirnproteins, PrP, in die anormalen Formen und drastisch ändern die Eigenschaften der Proteine. Genetische Veränderungen können Möglichkeiten erhöhen, die Exemplare des PrP-Proteins in das Prionsformular misfold. Näherung zu den Prion kann die Möglichkeiten auch erhöhen, dass normalerweise gefaltete Exemplare von PrP Prion misfold und werden.
Menschliche Prionsstörungen können durch geerbte Veränderungen, durch Verunreinigung während einer medizinischen Prozedur oder, in den sehr seltenen Fällen verursacht werden, vom Verbrauch von infizierten Tieren. Darüber hinaus können einige „spontane“ Kästen der menschlichen Prionskrankheit nicht zu irgendeiner genetischen oder Umweltursache aktuell aufgespürt werden. Menschliche Prionsstörungen haben keine Behandlung und sind in Monate zu einigen Jahren tödlich.
Harris hat fast 50 genetisch geänderte Zeilen von Mäusen erstellt, um Prionskrankheiten zu studieren. Das Mäusebaumuster, dem er und seine Kollegen verwendet für die neueste Studie eine Veränderung in PrP hat, das Ursachen es misfold, zu Schwierigkeit in der Bewegung und andere Anzeichen ähnlich denen gesehen in den menschlichen Prionskrankheiten führend.
Wissenschaftler fanden vorher, dass die Mäuseveränderung weg eine Klasse Gehirnzellen beendet, die als Kleinhirnkörnchenneuronen bekannt sind. Sie stellen Teil wichtigen Teils der Zelle des Kleinhirns, des Bereiches auf der Rückseite des Gehirns dar, das in Bewegungskoordination mit einbezogen wird und anderer Funktionen.