Die Kerbenbahn ist eine wichtige molekulare Signalisierenvorrichtung, deren Bestehen bekannt, oder mindestens angespielt auf, für ein fast Jahrhundert, da das Kennzeichen einer Mutantspannung der Taufliegenfruchtfliegen mit Flügel in Thomas-Jagd-Morgans Labor im Jahre 1910 „einkerbte“.
Neuere Studien deckten auf, dass das Kerbengen ein Rezeptorprotein kodiert, das durch beide Seiten der Zellmembran sich ausdehnt und das zum Einwirken auf einen Ligandpartner, wie das Protein Delta fähig ist, dargestellt auf der Oberfläche einer benachbarten Zelle. Diese „juxtracrine“ Interaktion verursacht die Spaltung einer intrazellulären Region des Kerbenproteins, löst sie in den Zytoplasma und startet die Aktivierung von Übertragungsfaktoren innerhalb des Kernes der Zelle. Zusätzlich zu seinen Effekten auf Tragwerk in den Fliegen, bekannt Kerbensignalisieren, um in einiger neuraler Zellschicksalsbestimmung und in Entwicklungsprozessen wichtig zu sein und wird in den Spezies von Menschen zu Spulwurm konserviert. In allen Prozessen, an denen es teilnimmt, zeigt Kerbensignalisieren die Fähigkeit, eine kleine Veränderung im Zellschicksal zu ermittlen und sie zu verstärken und tritt als eine Sortierung der Kontrastverbesserungsvorrichtung in der Zellschicksalsbestimmung auf.
Kerbe wird durch eine Protease aktiviert, die überall vorhanden in der Zellmembran anwesend ist. Was lang geblieben ist, ist ein Geheimnis jedoch die Frage von, wie Kerbenempfänger, die nicht durch einen Ligand aktiviert worden sind, vor Verdauung durch diese Protease geschützt werden. Jetzt in einem Bericht, der im Punkt Am 29. Dezember der Aktuellen Biologie veröffentlicht wird, Zentrieren Shigeo Hayashi (Gruppen-Direktor, Labor für Morphogenetisches Signalisieren) und Kollegen am RIKEN für EntwicklungsBiologie (Kobe, Japan) haben gekennzeichnet die Mittelwerte, durch die nicht stimulierte Zellen den Kerbenempfänger vor Aktivierung schützen.
Neue Studien durch andere Labors hatten gezeigt, dass einige Stufen im Kerbenschubumkehrgitter abhängig von ubiquitination waren, in dem Proteine durch einen Komplex von ubiquitin Proteinen mit Warnschild versehen werden. Diese Anlage ist für seine Funktion in den Markierungsproteinen für Abbau durch eine Abfallbeseitigungsanlage am bekanntesten, die als ein proteasome bekannt ist. Hayashi suchte et al., die Möglichkeit zu studieren, dass ubiquitination möglicherweise eine Rolle spielte, wenn es den ungebundenen Kerbenempfänger träge macht. Ihre Aufmerksamkeit wurde auf Nedd4 gelenkt (ein Bauteil der ubiquitin Ligasefamilie der Moleküle, die direkt an die Proteine binden, die für Abbau markiert werden), da es vorher gezeigt worden war, dass Nedd4 eine Rolle im Aufbereiten anderer Baumuster Transmembraneproteine spielt. Proteine in der Zellmembran müssen durch einen Prozess zuerst internalisiert werden, der als endocytosis bekannt ist, bevor sie durch das proteasome verdaut werden können, und tatsächlich sind andere Baumuster ubiquitin Ligase gezeigt worden, um im endocytosis der ligand-aktivierten Kerbe zu funktionieren.