Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | Filipino | Русский | Svenska | Polski

Het mechanisme van Nanoscale de functie en de actie van een proteïne uiterlijk om te controleren

Published on February 16, 2005 at 5:58 PM · No Comments

De wetenschappers UCLA hebben een mechanisme bij nanoscale gecreeerd om de functie en de actie van een proteïne uiterlijk te controleren.

„Wij kunnen een proteïne schakelen aan en uit, en terwijl wij een specifieke proteïne hebben gecontroleerd, geloven wij onze benadering met vrijwel om het even welke proteïne,“ bovengenoemde Giovanni Zocchi, hulpprofessor van fysica bij UCLA, lid van het Instituut van Californië NanoSystems en leider van de onderzoeksinspanning zal werken. „Dit onderzoek heeft het potentieel om een nieuwe benadering van eiwittechniek te beginnen.“

Het onderzoek, in de Brieven van het dagboek Fysieke Overzicht wordt gepubliceerd, kon potentieel tot een nieuwe generatie van gerichte „slimme“ farmaceutische drugs leiden die slechts in cellen actief zijn waar een bepaald gen wordt uitgedrukt, of een bepaalde opeenvolging van DNA is aanwezig, bovengenoemde die Zocchi. Dergelijke drugs zouden bijwerkingen verminderd hebben. Het onderzoek, federaal door de Nationale Stichting van de Wetenschap wordt gefinancierd, kan ook tot een dieper inzicht in de moleculaire architectuur die van proteïnen leiden.

De Proteïnen worden ingeschakeld en weg in levende cellen door een mechanisme genoemd allosteric controle; de proteïnen worden geregeld door andere molecules die aan hun oppervlakte binden, die een verandering van bouw, of vervorming in de vorm, van de proteïne veroorzaken, makend eiwit of actief of inactief, verklaarde Zocchi.

„Wij hebben een kunstmatig die mechanisme van allosteric controle op mechanische spanning wordt gebaseerd gemaakt -- de eerste keer is dit ooit gedaan,“ bovengenoemde Zocchi. „Potentieel, zouden de toepassingen zeer verreikend en voordelig kunnen zijn als het onderzoek blijft goed vorderen.

„Wij nemen de moleculaire lente op de proteïne op, en wij kunnen de stijfheid van de lente controleren uiterlijk,“ hij zei. „Wij binden chemisch een kort stuk van DNA rond de proteïne vast. Wij kunnen de proteïne schakelen aan en uit door de stijfheid van DNA te veranderen. Wij hebben een nieuwe molecule gemaakt, die wij kunnen controleren. Door twee ongelijksoortige stukken van de moleculaire machines van de cel, een proteïne en een stuk van DNA samen te lijmen, hebben wij een proteïne gecreeerd met veerwerking die kan worden aangezet en weg.“