Het Nieuwe onderzoek naar prions, de besmettelijke proteïnen achter „gekke koe“ ziekte en ziekte creutzfeld-Jakob bij mensen, brengt naar voren dat de capaciteit van prions in species één om andere species te besmetten van de vorm van de giftige die threadlike vezels afhangt door prion worden geproduceerd. Twee studies over het onderwerp verschijnen in de 8 kwestie van April van de dagboekCel.
Hoewel het onderzoek naar voren brengt dat prions van species één zelden andere species besmetten, geloven sommige wetenschappers de speciesbarrière werd overtreden toen een nieuwe versie van ziekte creutzfeld-Jakob in mensen na verscheidene recente epidemieën van runder sponsvormige encefalopathie of „gekke koe“ ziekte verscheen. Sedertdien zijn de barrières voor de transmissie van prion ziekten tussen species „als belangrijke volksgezondheidskwestie,“ volgens Eric Jones en Witold Surewicz van Universiteit van de Reserve van het Geval de Westelijke te voorschijn gekomen.
Prion de ziekten worden veroorzaakt langs misfolded varianten van de normale prion proteïne, die gezamenlijk in vezelige verwarring amyloid fibrillen riep en het fatale verspillen van hersenenweefsel veroorzaken. De abnormaal gevouwen proteïne zelf schijnt om als besmettelijke agent dienst te doen, die ziekte zonder een genoom van DNA of van RNA zoals in een virus overbrengen. Hoewel ziekteprions schijnen om normale prions te besmetten door aan hen te binden en hen te dwingen om de abnormale configuratie over te nemen, blijven de onderzoekers onzeker over de nauwkeurige moleculaire details van besmetting.
De Vroegere studies identificeerden vele „spanningen“ van ziekteprions over zoogdier en gistspecies. De Onderzoekers dachten deze spanningen door verschillen in de onderliggende aminozuuropeenvolgingen van prions zouden kunnen worden bepaald. Onder dit scenario, zou de ziektetransmissie tussen species met gelijkaardige prion aminozuuropeenvolgingen waarschijnlijker zijn.
Maar een paar geheimen bevonden zich op de manier: Sommige individuen harbored verscheidene verschillende prion spanningen die verschillende ziekteresultaten veroorzaakten, alhoewel alle prions de zelfde aminozuuropeenvolging deelden. In sommige gevallen, kon één enkele aminozuurverandering in species één zijn capaciteit volledig veranderen om „gevonden van-grenzen“ species, Surewicz en collega's eerder te besmetten.
In een studie vorig jaar in de dagboek Moleculaire Cel wordt gepubliceerd, toonden Surewuicz en de collega's ook aan dat een „preseeding“ proces tussen dieren met verschillende prion aminozuuropeenvolgingen speciesbarrières kon overbruggen die. Bijvoorbeeld, muisprion besmetten de fibrillen normaal mensen maar niet hamsters. Maar toen muisprions in contact met hamsterprion amyloid fibrillen werden gebracht, een nieuwe spanning van muisfibrillen met de capaciteit te voorschijn kwam om hamsters maar niet mensen te besmetten. De nieuwe muisspanning had de zelfde aminozuuropeenvolging zoals de originele muisspanning maar volledig verschillende besmettelijke mogelijkheden.
Met behulp van atoom-vlakke microscopische observatie van prions in mensen, ontdekten de muizen, en de hamsters, Jones en Surewicz dat het de specifieke vorm van de amyloid fibrillen is, en niet de aminozuuropeenvolgingen, die prions van species kunnen toestaan één om een andere te besmetten.
In een tweede studie van de Cel, Jonathan Weissman en collega's bij de Universiteit van Californië, kwam San Francisco aan de zelfde conclusie in hun experimenten met gist. Zij ontdekten ook dat de bijzondere vorm van een prion amyloid fibril de bepalende factor was in of species één van gist een andere gistspecies konden besmetten.