Eine Neue Forschung auf dem Gebiet der Prion, einer ansteckenden Proteine hinter „Rinderwahn“ Krankheit und Creutzfeld-Jakob-Krankheit in den Menschen, schlägt vor, dass die Fähigkeit von Prion in einen Spezies, andere Spezies zu infizieren von der Form der giftigen threadlike Fasern abhängt, die durch das Prion produziert werden. Zwei Untersuchungen über das Thema erscheinen im Punkt am 8. April der Zapfen Zelle.
Obgleich Forschung vorschlägt, dass Prion von einen Spezies selten andere Spezies infizieren, glauben einige Wissenschaftler, dass die Speziessperre durchgebrochen wurde, als eine neue Version von Creutzfeld-Jakob-Krankheit in den Menschen nach einigen neuen Epidemien der Rinderspongiforme enzephalopathie- oder „Rinderwahn“ Krankheit erschien. Seit damals sind Sperren zur Übertragung von Prionskrankheiten zwischen Spezies „als bedeutendes allgemeines Gesundheitsproblem,“ entsprechend Eric Jones und Witold Surewicz Fall-der WestVorbehalt-Universität aufgetaucht.
Prionskrankheiten werden durch misfolded Varianten des normalen Prionsproteins verursacht, die in die faserartigen Verwicklungen ansammeln, die stârkeartige Fäserchen genannt werden und die tödliche Verschwendung des Hirngewebes verursachen. Das unnormal gefaltete Protein selbst scheint, als ein Infektionserreger aufzutreten und herein überträgt Krankheit ohne ein DNS- oder RNS-Genom wie ein Virus. Obgleich Krankheitsprion scheinen, normale Prion zu infizieren, indem sie zu ihnen binden und sie erzwingen, um auf der anormalen Konfiguration zu nehmen, bleiben Forscher über die genauen molekularen Details der Infektion unsicher.
Frühere Studien kennzeichneten viele „belastet“ von den Krankheitsprion über den Säugetier- und Hefespezies. Forscher dachten, dass diese Spannungen durch Unterschiede bezüglich der zugrunde liegenden Aminosäurereihenfolgen der Prion definiert werden konnten. Unter diesem Szenario würde Krankheitsübertragung zwischen Spezies mit ähnlichen Prionsaminosäurereihenfolgen wahrscheinlicher sein.
Aber einige Geheimnisse gestanden auf die Art: Einige Einzelpersonen beherbergtten einige verschiedene Prionsspannungen, die verschiedene Krankheitsergebnisse verursachten, selbst wenn alle Prion die gleiche Aminosäurereihenfolge teilten. In einigen Fällen konnte eine einzelne Aminosäureänderung in einen Spezies seine Fähigkeit vollständig ändern, vorher „gesperrten“ Spezies, ein Surewicz und Kollegen zu infizieren, die gefunden wurden.
In einer Studie, die letztes Jahr in der Zapfen Molekularen Zelle veröffentlicht wurde, zeigten Surewuicz und Kollegen auch, dass ein „preseeding“ Prozess zwischen Tieren mit verschiedenen Prionsaminosäurereihenfolgen Speziessperren ausgleichen könnte. Zum Beispiel infizieren Mäuseprionsfäserchen normalerweise Menschen aber nicht Hamster. Aber, als Mäuseprion in Kontakt mit stârkeartigen Fäserchen des Hamsterprion geholt wurden, tauchte eine neue Spannung von Mäusefäserchen mit der Fähigkeit, Hamster aber nicht Menschen zu infizieren auf. Die neue Mäusespannung hatte die gleiche Aminosäurereihenfolge wie die ursprüngliche Mäusespannung aber die vollständig verschiedenen ansteckenden Fähigkeiten.
Mithilfe der Atom-stufigen mikroskopischen Beobachtung von Prion in den Menschen, entdeckten Mäuse und Hamster, Jones und Surewicz, dass es die spezifische Form der stârkeartigen Fäserchen ist, und nicht die Aminosäurereihenfolgen, die möglicherweise Prion von einen Spezies andere infizieren lassen.
Sofort kamen Zellstudie, Jonathan Weissman und Kollegen an University of California, San Francisco zur gleichen Schlussfolgerung in ihren Experimenten mit Hefe. Sie entdeckten auch, dass die bestimmte Form eines stârkeartigen Fäserchens des Prion der entscheidende Faktor herein war, ob eine Spezies der Hefe eine anderen Hefespezies infizieren konnten.