La Nuova ricerca sui prioni, sulle proteine contagiose dietro la malattia “della mucca pazza„ e la malattia di Creutzfeld-Jakob in esseri umani, suggerisce che la capacità dei prioni in specie una di infettare altre specie dipenda dalla forma delle fibre threadlike tossiche prodotte dal prione. Due studi sull'argomento compaiono nell'emissione dell'8 aprile della Cella del giornale.
Sebbene la ricerca suggerisca che i prioni dalle specie una infettino raramente altre specie, alcuni scienziati ritengono che la barriera di specie sia stata violata quando una nuova versione della malattia di Creutzfeld-Jakob è comparso in esseri umani dopo parecchie epidemie recenti della malattia della mucca pazza “o dell'encefalopatia spongiforme bovina„. Da allora, le barriere alla trasmissione delle malattie da prioni fra le specie “sono emerso come emissione di salute pubblica importante,„ secondo Eric Jones e Witold Surewicz della Case Western Reserve University.
Le Malattie da prioni sono causate dalle varianti misfolded della proteina normale del prione, che cumulano nei grovigli fibrosi chiamati fibrille dell'amiloide e causano lo spreco interno del tessuto cerebrale. La proteina anormalmente profilatura stessa sembra fungere da agente infettante, trasmettendo la malattia senza un genoma del RNA o del DNA quale dentro un virus. Sebbene i prioni di malattia sembrino infettare i prioni normali legando a loro e la forzatura loro per intraprendere la configurazione anormale, i ricercatori rimangono incerti circa i dettagli molecolari esatti dell'infezione.
Gli studi Più Iniziali hanno identificato i molti “sforza„ dei prioni di malattia attraverso le specie del lievito e mammifere. I Ricercatori hanno ritenuto che questi sforzi potrebbero essere definiti tramite le differenze nelle sequenze aminoacidiche di fondo dei prioni. Nell'ambito di questo scenario, la trasmissione di malattia sarebbe più probabile fra le specie con le simili sequenze aminoacidiche del prione.
Ma alcuni misteri stati nel modo: Alcune persone harbored vari sforzi del prione che hanno causato i risultati differenti di malattia, anche se tutti i prioni hanno diviso la stessa sequenza aminoacidica. In alcuni casi, un singolo cambiamento dell'amminoacido in specie una ha potuto completamente cambiare la sua capacità di infettare le specie precedentemente “vietate„, Surewicz ed i colleghi trovati.
In uno studio pubblicato l'anno scorso nella Cella Molecolare del giornale, Surewuicz ed i colleghi egualmente hanno dimostrato che un trattamento “preseeding„ fra gli animali con differenti sequenze aminoacidiche del prione potrebbe superare le barriere di specie. Per esempio, le fibrille del prione del mouse infettano normalmente gli esseri umani ma non i criceti. Ma quando i prioni del mouse sono stati messi in contatto con le fibrille dell'amiloide del prione del criceto, un nuovo sforzo delle fibrille del mouse è emerso con la capacità di infettare i criceti ma non gli esseri umani. La nuova razza del mouse ha avuta la stessa sequenza aminoacidica della razza originale del mouse ma delle capacità contagiose completamente differenti.
Con l'aiuto dell' osservazione microscopica livella atomico dei prioni in esseri umani, i mouse ed i criceti, Jones e Surewicz hanno scoperto che è la forma specifica delle fibrille dell'amiloide e non le sequenze aminoacidiche, che possono permettere che i prioni dalle specie una infettino un altro.
In un secondo studio delle Cellule, Jonathan Weissman ed i colleghi all'Università di California, San Francisco sono giunto alla stessa conclusione nei loro esperimenti con lievito. Anche hanno scoperto che la forma particolare di una fibrilla dell'amiloide del prione era il fattore di determinazione dentro se le specie una di lievito potrebbero infettare le altre specie del lievito.